Struktur und Funktion von calciumabhängigen Chloridkanälen in Riechsinneszellen

在Riechsinneszellen的传感器Zilien中，发现了一种分子结构，在刺激下用一种Duftstoff来刺激Rezeptorpotential的Entstehen和破坏Riechneuronen的Erregungsbildung。当Duftstoffrezeptoren和primären Schritte的信号transduktionsweges被认为是sind时，会有很多nachgescharteten组件在分子水平上无法识别沃登。这是C1-卡纳尔的Ca 2+激活剂。电生理学测量显示，这条离子通道位于Duft-Stimulation geöffnet和Rezeptorphysicträgt的Hauptteil。在我们的实验中，没有一种蛋白质家族能激活C1- Kanälen（CLCA，Bestrophine），并能使这些离子通道变得更好。我们从那里来，因为这里有一个新的，不需要蛋白质家庭来处理。因此，我们需要对两种不同的钙激活剂C1-卡纳尔分子进行鉴定，并对新的钙激活剂蛋白进行鉴定，以确定钙激活剂的作用和对转化的调节作用。通过2D凝胶电泳和质谱分析，确定了Zellmembran、Zellmembran和Zellmembran的蛋白质组学特征。第二个实验结果表明，在Rechsinneszellen中，C1-卡纳尔通道的Ca ~（2+）活性与钙调素的相互作用有关。我们希望通过这种方法，可以用钙调素亲和层析和质谱法鉴定Kanal蛋白。该项目是一个复杂的过程，通过识别Ca 2 +-激活C1-卡纳尔分子，并在Riechsinneszellen的信号转导系统中激活蛋白质。

In den sensorischen Zilien von Riechsinneszellen findet sich die gesamte molekulare Ausstattung, die nach der Stimulation mit einem Duftstoff für das Entstehen der Rezeptorpotentiale und damit die Erregungsbildung der Riechneuronen verantwortlich ist. Während die Duftstoffrezeptoren und die primären Schritte dieses Signaltransduktionsweges bekannt sind, konnten viele der nachgeschalteten Komponenten auf molekularer Ebenen nach nicht identifiziert worden. Hierzu gehört der Ca2+-aktivierte C1- Kanal. Elektrophysiologische Messungen zeigen, dass diese Ionenkanal bei Duft-Stimulation geöffnet wird und den Hauptteil des Rezeptorstroms trägt. Nach unserem bisherigen Erkenntnisstand ist aber keine der bekannten Proteinfamilien von Ca2+-aktivierten C1- Kanälen (CLCA, Bestrophine) an der Bildung dieses Ionenkanals beteiligt. Wir gehen daher davon aus, dass es sich hierbei um eine neue, bisher unbekannte Proteinfamilie handeln muss. Wir schlagen hier eine zweiteilige Strategie vor, die dazu führen soll, (1) das Ca2+-aktivierten C1- Kanal molekular zu identifizieren und (2) neue Kandidaten-Proteine zu identifizieren, die an der Regulation der Transduktionskanäle beteiligt sind. Ein Ansatz besteht in der Charakterisierung der gesamten Protein-Ausstattung der ziliären Zellmembran, dem ziliären Proton, durch 2D-Gelelektrophorese und massenspektrometrische Analyse. Der zweite Ansatz basiert auf unserer Beobachtung, dass der in Riechsinneszellen exprimierte Ca2+-aktivierte C1- Kanal mit Calmodulin interagiert. Wir wollen diese Wechselwirkung genau untersuchen, sowie die Kanalproteine über eine Calmodulin-Affinitätschromatographie reinigen und massenspektrometrisch identifizieren. Dieses Projekt ist darauf angelegt, den Ca2+-aktivierten C1- Kanal molekular zu identifizieren, und außerdem einen umfassenden Überblick der Proteine zu erhalten, die im Signaltransduktionssystem von Riechsinneszellen eine Rolle spielen.