Die gekoppelte Rotation der beiden Motoren einer einzelnen F0F1-ATP Synthase: Elastische Energiespeicherung während ATP Synthese und Hydrolyse

F0 F1-ATP合成酶催化线粒体、叶绿体和线粒体膜中ATP的生成。ATP在F1-Teil上的合成是酶的作用机制，也是质子通过Fo-Teil转运到膜上的机制。这是一个令人惊奇的现象，通过两种不同的酶的内旋实验，可以得出：一种是F1-Teils的120°内旋，一种是F0-Teils的10 - 14 °内旋。Die Kopplung beider Motoren resultiert in einem nicht-ganzzahligen Verhältnis transportieren zu ATP und setzt voraus，dass konformationelle Deformationen während der Subschritte des F0-Rotation verlustfrei akenuliert韦尔登knen.这个关于非对称性的基本问题，W. Junge和Kollegen提出了一种假设，即在定子的非线性或非线性振动中的弹性能量特性。我们在一个实验室里做了一个实验，这个实验告诉我们这个实验的目的是为了确定一个脂质体中的一个F0 F1-ATP合成酶的瞬时能量和分子组成，这是一个不动的上部。Der konformationelle Zustand eines individuellen Enzymes während der Katalyse wird mithilfe des benzenz Resonanz Energie Transfers（FRET）verfolgt. Gleichzeitig wird die aktuelle treibende Kraft gemessen，indem der pH-Wert innerhalb des einzelnen Liposoms zeitaufgelöst and abwechselnd zur FRET-Messung bestimmt wird.

F0F1-ATP Synthase katalysiert die Bildung von ATP in den Membranen der Mitochondrien, Chloroplasten und Bakterien. Die Synthese von ATP am F1-Teil des Enzyms ist mechanisch an den Transport von Protonen über die Membran durch den Fo-Teil gekoppelt. Es wird gegenwärtig angenommen, dass diese Kopplung durch zwei unterschiedliche Arten von Rotationsbewegungen innerhalb des Enzyms erfolgt: eine Rotation der ¿ - und ¿ -Untereinheiten in drei 120° Schritten innerhalb des F1-Teils und eine Rotation in 10 bis 14 Schritten der c-Untereinheiten des F0-Teils. Die Kopplung beider Motoren resultiert in einem nicht-ganzzahligen Verhältnis transportierter Protonen zu ATP und setzt voraus, dass konformationelle Deformationen während der Subschritte des F0-Rotation verlustfrei akkumuliert werden können. Um dieses fundamentale Problem der Nicht-Symmetrie zu lösen, haben W. Junge und Kollegen die Hypothese einer elastischen Energiezwischenspeicherung in den Untereinheiten des Stators oder an der Grenzfläche zwischen ¿ -und ¿ -Untereinheit aufgestellt. Wir schlagen nun einen Weg vor, um experimentell dieses Konzept zu prüfen und die molekuaren Komponenten einer transienten Energiespeicherung an einer einzelnen F0F1-ATP Synthase in einem Liposom zu identifizieren, welches an einer Oberfläche immobilisiert ist. Der konformationelle Zustand eines individuellen Enzyms während der Katalyse wird mithilfe des Fluoreszenz Resonanz Energie Transfers (FRET) verfolgt. Gleichzeitig wird die aktuelle treibende Kraft gemessen, indem der pH-Wert innerhalb des einzelnen Liposoms zeitaufgelöst und abwechselnd zur FRET-Messung bestimmt wird.