Stabilität und Funktion von Proteinen in nanostrukturierten Umgebungen

蛋白质sollen in nanostrukturierten Umgebungen untersucht werden， die in Bezug auf Stabilität, strukturr und funcktionseigenschaften der biomolek<e:1> le möglichst optimale Eigenschaften haben sollen。蛋白质与单分子分子（SAMs） （festkörpergestützten, planaren Oberflächen, gekoppelt）在三维聚合物网络中的聚合反应。他说：“我的意思是说，我的意思是说，我的意思是说，我的意思是说，我的意思是说，我的意思是说，我的意思是说，我的意思是说，我的意思是说，我的意思是说。”Durch systematische Beobachtungen von Strukturfluktuationen einer Anzahl wohlselektierter模型蛋白Durch zeitlich aufgelöste荧光共振能量转移（FRET）与荧光结合的变化(Variation der fluorhofer - bindungssteellen werden Details der Faltungsdynamik analyter, zum Beispiel die Existenz von Faltungsintermediaten。Weitere，详细介绍了einstein in die Energielandschaft der Polypeptide ergegeben，并对其进行了修饰Aminosäuresequenz。热力学，化学（变性，溶解度），物理（温度，流体），不稳定性，环境（温度，流体），环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境)，环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境（环境），环境（环境）。Neben Faltungsübergängen sollen Strukturfluktuationen in gefalteten Zustand untersucht werden，即荧光蛋白中的荧光蛋白-多肽-微荧光蛋白。引用本文：Rahmen dieser， arbeen werden auth die optischen Methoden mit einzelmoleklempfindlichkeit（吸收，荧光，SERS） weiter验证。

Proteine sollen in nanostrukturierten Umgebungen untersucht werden, die in Bezug auf Stabilität, Struktur und Funktionseigenschaften der Biomoleküle möglichst optimale Eigenschaften haben sollen. Proteine werden spezifisch an selbstorganisierende Monoschichten (SAMs) auf festkörpergestützten, planaren Oberflächen gekoppelt oder in dreidimensionale Polymernetzwerke eingebettet. Es werden spektroskopische und mikroskopische Methoden eingesetzt, wobei Messungen mit Einzelmolekülempfindlichkeit im Vordergrund stehen. Durch systematische Beobachtungen von Strukturfluktuationen einer Anzahl wohlselektierter Modellproteine durch zeitlich aufgelöste Messungen des Fluoreszenzresonanzenergietransfers (FRET) bei Variation der Fluorophor-Bindungsstellen werden Details der Faltungsdynamik analysiert, zum Beispiel die Existenz von Faltungsintermediaten. Weitere, detaillierte Einsichten in die Energielandschaft der Polypeptide ergeben sich durch gezielte Modifikation der Aminosäuresequenz. Messungen im thermodynamischen Gleichgewicht in einem chemisch (denaturierende Kosolventien) oder physikalisch (Temperatur, Druck) destabilisierenden Milieu werden ergänzt durch Experimente unter Nichtgleichgewichtsbedingungen unter Einsatz von mikrostrukturierten Mischzellen. Neben Faltungsübergängen sollen Strukturfluktuationen im gefalteten Zustand untersucht werden, wobei hier insbesondere Fluorophor-Polypeptid-Wechselwirkungen in fluoreszenten Proteinen bearbeitet werden. Im Rahmen dieser Arbeiten werden auch die optischen Methoden mit Einzelmolekülempfindlichkeit (Absorption, Fluoreszenz, SERS) weiter verfeinert.