Strukturanalysen des humanen Proteins HSP70 (Hitzeschockprotein 70 kDa) zur Untersuchung seiner Rolle in der spezifischen Immunabwehr.

热休克蛋白(HSPs)是一种功能倍增的蛋白质。这是一种新的基因表达方式，它的目的是减少蛋白质的降解。因此，HSP70-Gebundene多肽在MHC-II-vermittelte Aktivierung von CD4+T-Zellen verstärken。在生化学家Ebene Genauer的基础上，我们将继续进行生物化学研究。您的位置：凡人谷知道>教育/科学>人文教育>热休克蛋白70基因工程。HSP70热休克蛋白70的突变，以及蛋白质和免疫系统的变化。在体外研究了Zellen自体单酶Sollen verdeutlichen、Wie和Wo HSP70-gebundene反义基因。T-Zellaktivierung的HSP-gebundene抗基因和免疫调节抑制基因及免疫调节新的Einsichten在其病原von T-Zell-vermittelten Erkrankungen，Wie Auto免疫erkrankungen，Ermöglichen中。

Hitzeschockproteine (HSPs) sind ubiquitär vorkommende Proteine mit multiplen Funktionen. Zu diesen gehören die Fähigkeit DNA oder Peptide zu binden und bei der Faltung und Rückfaltung sowie bei der Degradation von Proteinen behilflich zu sein. Durch ihre Fähigkeit Peptide zu binden, spielen sie eine Rolle in der angeborenen und erworbenen Immunität. So konnte bisher gezeigt werden, dass HSP70-gebundene Peptide die MHC-II-vermittelte Aktivierung von CD4+ T-Zellen verstärken. Diese Wirkung und deren Mechanismus sollen in diesem Projekt insbesondere auf biochemischer Ebene genauer untersucht werden. Hierzu sind Funktionalitätsassays und Bindungsstudien mit humanem HSP70 geplant. Mutationen in der Substratbindestelle sowie Deletionsmutanten von HSP70 sollen Aufschluss darüber geben, welche Domänen des Proteins für die Verstärkung der Immunantwort von Bedeutung sind. In vitro-Studien mit Monozyten sollen verdeutlichen, wie und wo HSP70-gebundene Antigene in die Zellen aufgenommen werden. Die Klärung eines möglichen Mechanismus der T-Zellaktivierung durch HSP-gebundene Antigene und Untersuchung der Immunregulation könnte neue Einsichten in die Pathogenese von T-Zell-vermittelten Erkrankungen, wie Autoimmunerkrankungen, ermöglichen.