Glucosylierung von Elongationsfaktor eEF1A durch Legionella pneumophila Glucosyltransferase Lgt1

嗜肺军团菌葡萄糖基转移酶 Lgt1 对延伸因子 eEF1A 进行糖基化

• 批准号: 31803782
• 负责人: Professor Dr. Klaus Aktories
• 金额: --
• 依托单位: Abteilung I
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2006
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2005-12-31 至 2015-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/31803782?language=en
• 关键词: Glucosylierung; von; Elongationsfaktor; eEF1A; durch

Legionella pneumophila ist das auslösende Pathogen der Legionärskrankheit, einer atypischen Pneumonie, die jährlich zu zahlreichen Todesfällen führt. Kolonisierung und Ausbreitung des Keims hängt von der Proliferation in Phagozyten ab. Der Keim manipuliert die normale Phagosomenreifung und blockiert die Phagolysosomenbildung. Die genauen molekularen Mechanismen dieser Wirt- Pathogen-Interaktion sind weitgehend unbekannt und hängen offenbar von der Sekretion bakterieller Effektoren in die Wirtszelle ab. Kürzlich wurde eine Legionella pneumophila Glucosyltransferase beschrieben, die eukaryote Zielproteine modifiziert. Wir haben gefunden, dass das Legionellen-Enzym den eukaryoten Elongationsfaktor eEF1A glucosyliert. In dem Projekt sollen die Glucosyltransferase charakterisiert und die funktionellen Konsequenzen der Glucosylierung von eEF1A analysiert werden. Ziel des Projektes ist die Aufklärung der Rolle und Bedeutung der Legionella pneumophila Glucosyltransferase für die Wirt-Pathogen-Interaktion.

嗜肺军团菌是军团菌的主要病原体，是一种致病菌，可用于治疗各种疾病。Kolonisierung und Ausbreitung des Keims hängt von der Proliferation in Phagozyten ab.他控制着正常的吞噬过程，阻止了吞噬过程的发展。一般的分子机制是维尔特-病原体相互作用，这一点是不明确的，也是对维特泽勒实验室中分离细菌效果的一种冒犯。Kürzlich使用嗜肺军团菌葡萄糖基转移酶修饰真核细胞ZielProteine。我们已经发现，军团菌酶是真核生物延长因子eEF 1A葡萄糖基化的一个重要因素。在该项目中，我们将解决葡萄糖基转移酶的特性和对eEF 1A葡萄糖基化的功能性测序韦尔登。Ziel des Projektes ist die Aufklärung der Rolle und Bedeutung der Legionella pneumophila Glucosyltransferase für die Wirt-Pathogen-Interaktion.