Die Regulation der HreP-Expression durch das Rhp-System von Yersinia enterocolitica

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Bakterien passen sich an veränderte Umweltbedingungen mit der regulierten Expression von Genen an. Dazu müssen externe Signale wahrgenommen und durch die bakteriellen Membranen an Transkriptionsfaktoren weitergeleitet werden. Durch einen genetischen Screen konnten wir drei Proteine identifizieren, die an der Regulation der Expression der virulenz-assoziierten Protease HreP des humanpathogenen Bakteriums Yersinia enterocolitica beteiligt sind. Diese Protease wird ausschließlich während einer Infektion, nicht aber unter Laborbedingungen exprimiert. Die drei regulatorischen Proteine zeigen Ähnlichkeit zu ¿ToxR-like¿- Regulationskaskaden anderer pathogener Bakterien, weisen aber erhebliche entscheidende Unterschiede auf Proteinebene auf, so dass wir einen neuen Mechanismus der Signalerkennung und ¿weiterleitung vermuten. Die zugrunde liegenden Mechanismen sollen auf molekularer Ebene analysiert und charakterisiert werden. Gleichzeitig ermöglichen unsere Arbeiten die in vitro-Expression von HreP in Y. enterocolitica, wodurch die Protease auch einer biochemischen Charakterisierung zugänglich wird.