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真核生物リボソームリサイクリングの解明

真核核糖体回收的阐明

基本信息

批准号：
18657043
负责人：
星野真一
金额：
$ 2.18万
依托单位：
Nagoya City University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Exploratory Research
财政年份：
2006
资助国家：
日本
起止时间：
2006 至 2007
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-18657043/
关键词：
遺伝学遺伝子発現リボソーム翻訳

项目摘要

真核生物の翻訳終結においては、終止コドンを直接認識する翻訳終結因子eRF1がリボソームA部位に入り込み、ペプチジルトランスフェラーゼを活性化することでペプチジルtRNAからペプチド鎖の解離を引き起こし翻訳が終結する。その際第二の翻訳終結因子eRF3はeRF1をリボソームに運搬する役割を担っている。一方、原核生物においては真核生物のeRF1/eRF3に相当する翻訳終結因子RF1,2/RF3が同様に翻訳終結反応を担っているが、翻訳終結後RF1,2と同様なtRNA用構造を有するリボソームリサイクリング因子がリボソームA部位に入り込み、翻訳終結後のリボソームをmRNAから解離させる役割を果たしている。環状構造を有する真核生物mRNAにおいてもそのようなリサイクリング因子が働く可能性が充分考えられ、真核生物リサイクリング因子の実態解明にむけて解析を行なった。本研究において申請者らは、(1)リサイクリング因子の候補として、翻訳終結因子eRF1と構造上高い相同性を有するeRFLをヒトにおいて同定し、(2)すでに報告されているeRF3相同因子eRFSと結合することを証明した。また、(3)両因子のポリソームプロファイル解析より、両者は共にポリソーム画分に局在することを証明した。(4)eRFLはeRF1と同様に単独でもリボソームに結合し、その結合はtRNAやeRF1の共存によりリボソームから解離することを見出した。従ってこれらの因子はeRF1/eRF3同様リボソームA部位において機能する因子である。一方で、(5)これらの因子のみでは、ポリソーム画分からリボソームを解離させる活性は検出できなかったことから、これらの因子と相互作用する第三の因子について探索を行ない、GAPDHを同定した。これらが3者複合体を形成しリサイクリングを制御する可能性についてHeLaのin vitro翻訳系を用いて検討中である。

In eukaryotes, the termination factor eRF1 is directly recognized as the termination factor, and the termination factor eRF1 is activated at the A site. The termination factor eRF1 is activated at the A site. The second translation termination factor, eRF3, is responsible for the translation of the second translation termination factor, eRF1. In one case, the eukaryotic eRF1/eRF3 equivalent of the reverse transcription termination factor RF1,2/RF3 is responsible for the reverse transcription, and after the reverse transcription termination RF1,2 is responsible for the structure of tRNA. The loop structure has the possibility of eukaryote mRNA transformation and the analysis of eukaryote mRNA transformation factors. This study reports that applicants are: (1) candidates for eRF1 and eRF3 identity factors; and (2) proof of eRF3 identity factors. (3) The analysis of the classification factors and the identification of the classification factors. (4)eRFL has the same identity as eRF1, and the same identity as eRF1 has the same identity. The factor eRF1/eRF3 is the same as the factor A. The third factor, GAPDH, is the same as the first factor,(5) the second factor, and the third factor,(6) the third factor, and the fourth factor, which is the third factor. The possibility of forming a three-member complex and controlling it in vitro is discussed.

项目成果

期刊论文数量（5）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

LARK activates posttranscriptional expression of an essential mammalian clock protein, PERIOD1

DOI：
10.1073/pnas.0607567104
发表时间：
2007-02-06
期刊：
PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA
影响因子：
11.1
作者：
Kojima, Shihoko;Matsumoto, Ken;Tei, Hajime
通讯作者：
Tei, Hajime

The decapping enzyme DcpI participates in translatio termination through its interaction with the release factor eRF3 in budding yeast.

脱帽酶 DcpI 通过与芽殖酵母中的释放因子 eRF3 相互作用参与翻译终止。