Mechanism of Antigravity Muscle Atrophy

抗重力肌萎缩的机制

• 批准号: 01480132
• 负责人: ATOMI Yoriko
• 金额: $ 0.96万
• 依托单位: University of Tokyo
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for General Scientific Research (B)
• 财政年份: 1989
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1989 至 1990
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-01480132/
• 关键词: alphaB-Crystallin; Muscle; Muscle atrophy; Z-band; mRNA; 機械的伸展; α-クリスタリン

Abstract Atrophy of rat soleus muscles is characterized by an early dramatic decrease in a 22-kDa protein. This protein is found in the soluble compartment of muscle and in the myofibrillar Z-band. The 22-kDa protein shows a 95% sequence homology with the B chain of bovine lens alpha-crystallin (alphaB-crystallin). alphaB-Crystallin cDNA was cloned from rat heart cDNA library and the DNA sequence for the complete coding region and for partial non-coding regions were determined. A polyclonal antibody was also produced to rat muscle alphaB-crystallin. Northern analysis and immunoblotting revealed alphaB-crystallin gene and protein expression in slow skeletal and cardiac muscle, and low levels of expression in fast skeletal muscle. Immunocytochemistry at the light and electron microscope levels revealed localization of muscle alphaB-crystallin in Z-bands of isolated myofibrils of skeletal muscles. Northern analysis revealed that alphaB-crystallin gene expression inhibition is one of the early events of induced acute muscular atrophy. Based upon sequence homology with lens alphaB-crystallin, a functional role is tentatively assigned suggesting that muscle alphaB-crystallin is a myofibril-stabilizing protein that is transcriptionally regulated during early changes in muscle atrophy.

摘要大鼠比目鱼肌萎缩的特征是22kda蛋白的早期显著减少。这种蛋白质存在于肌肉的可溶性隔室和肌纤维z带中。该22 kda蛋白与牛晶状体α -结晶蛋白（alphaB-crystallin）的B链序列同源性为95%。从大鼠心脏cDNA文库中克隆了alphaB-Crystallin cDNA，确定了其完整编码区和部分非编码区DNA序列。制备了针对大鼠肌α -结晶蛋白的多克隆抗体。Northern分析和免疫印迹显示，α -结晶蛋白基因和蛋白在慢骨骼肌和心肌中表达，在快骨骼肌中表达水平较低。光镜和电镜下的免疫细胞化学显示，离体骨骼肌肌原纤维的z带中存在肌α -晶体蛋白。Northern分析显示，α -晶体蛋白基因表达抑制是诱发急性肌萎缩的早期事件之一。基于与晶状体α -晶体蛋白的序列同源性，初步确定了其功能作用，表明肌肉α -晶体蛋白是一种肌原纤维稳定蛋白，在肌肉萎缩的早期变化中受到转录调节。

项目成果

跡見順子: "骨格筋の萎縮構造-特異的に変化するタンパク質α-クリスタリンの発見-" 運動生化学. 2. (1990)

Junko Atomi：“骨骼肌的萎缩结构 - 发现特异性改变的蛋白质 α-晶状体蛋白”运动生物化学 2。（1990）。

跡見他: "筋萎縮のメカニズムーTail Suspensionに伴うヒラメ筋αークリスタリンの合成及び遺伝子発現の調節" 第7回宇宙利用シンポジウム報告書. 256-260 (1990)

Atomi 等人：“肌肉萎缩的机制 - 比目鱼肌 α-晶状体蛋白合成和与尾悬吊相关的基因表达的调节”第 7 届空间利用研讨会报告 256-260 (1990)。

Atomi,Y.,S.Yamada,and H.Hatta.: "Effects of passive stretch and denervation on 24-kDa protein of skeletal muscle with tail-suspension model." Med.Sci.Sports. 21. S29 (1989)

Atomi,Y.,S.Yamada,and H.Hatta.：“被动拉伸和去神经支配对尾部悬吊模型骨骼肌 24-kDa 蛋白质的影响。”

跡見 順子(黒田善雄編): "「最新スポ-ツ医学」" 文光堂, (1990)

Junko Atomi（黑田佳夫编辑）：“‘最新运动医学’”文库堂，（1990）

跡見 順子: "ラットヒラメ筋の萎縮で特異的に減少するタンパク質はαークリスタリンB鎖であった。" Zーnews(生物学ニュ-ス). 224. 17-18 (1990)

Junko Atomi：“在大鼠比目鱼肌萎缩中特异性减少的蛋白质是 α-晶状体蛋白 B 链。”Z-news（生物学新闻）224. 17-18 (1990)。