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レチノイン酸合成酵素の多様性とその特性並びに生理的役割

视黄酸合酶的多样性、性质和生理作用

基本信息

批准号：
07670148
负责人：
市川佳幸
金额：
$ 1.41万
依托单位：
Kagawa Medical School
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1995
资助国家：
日本
起止时间：
1995 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

我々は、レチナ-ルからレチノイン酸を合成する酵素に細胞質局在の仮名レチナ-ル酸化酵素を精製単一蛋白質としその特性を調べた。その結果、レチナ-ル酸化酵素はこれまで生理作用が不明とされていたアルデヒ-ド酸化酵素と同一酵素であることを発見した。レチナ-ル酸化酵素は鉄とモリブデンをキレートした金属フラビン酵素であるが、キサンチン脱水素酵素(キサンチン酸化酵素)とは全く別の酵素である。また、細胞質には少量ではあるが、レチノイン酸を合成するレチナ-ル脱水素酵素が存在している。一方、ミクロソームにはレチナ-ルモノオキシゲナーゼ系(シトクロムP-450依存性モノオキシゲナーゼ系)が存在していることを我々は発見した。このレチナ-ルモノオキシゲナーゼ活性が3-メチルコランスレンにより誘導されることより、3-メチルコランスレン誘導のラット肝臓のミクロソームよりレチナ-ルモノオキシゲナーゼ(シトクロムP-450_<RA>)を精製し、このアイソザイムの性質を決定した。この仮称シトクロムP-450_<RA>(以下略P-450_<RA>)が3-メチルコランスレンにより著明に誘導されること、又精製したP-450_<RA>を使用してこのシトクロムP-450依存性モノオキシゲナーゼ系の再構成系を作り、xenobioticsの代謝活性を測定した。ベンツピレンの水酸化活性が強く、又アミノ酸残基の配列、即ちP-450_<RA>のタンパク質の1次構造並びにP-450_<RA>の阻害実験の結果よりP-450_<RA>がα-ナフトフラボンにより特異的に阻害されること、P-450_<RA>のN末端より30番目のアミノ酸残基までがP-4501A1に一致することより、レチナ-ルモノオキシゲナーゼ系は、末端酵素にシトクロムP-4501A1を持っていることを証明した。このものはミクロソーム局在のアルデヒド酸化酵素(MAIDO)的働きをするP-450との異同について検討中である。

The enzyme for the synthesis of amino acids in the cytoplasm is regulated by the enzyme for the purification of amino acids. As a result, the physiological function of the enzyme is unknown. The enzyme is called "iron,""iron," and "iron". A small amount of anhydrase is present in the cytoplasm. A party, a group of people, a group of people. The activity of the 3-channel is determined by refining the 3-channel and determining the properties of the 3-channel.<RA>P-450_(hereinafter abbreviated as P-450_) was used as a 3-component inhibitor of xenobiotic activity.<RA><RA><RA>P-450_____________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________<RA><RA><RA><RA>This solution is discussed in the context of the P-450 and the similarities and differences between the P-450 and MAIDO.