カルシウム依存性プロテアーゼのドメイン構造と活性の発現制御
钙依赖性蛋白酶的结构域结构和活性表达调控
基本信息
- 批准号:62480455
- 负责人:
- 金额:$ 4.29万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for General Scientific Research (B)
- 财政年份:1987
- 资助国家:日本
- 起止时间:1987 至 1988
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
カルシウム依存性中性プロテアーゼ(CANP)の活性発現とその制御機構を解析した。CANPにはカルシウム感受性を異にするμ、m2種のアイソザイムがあり、大小2個のサブユニットからなる。小サブユニットはm,μで共通なため、μ,mの差は大サブユニットの差に帰属できる。大サブユニットは4つのドメイン(I〜IV)からなり、I,IIはプロテアーゼドメインでμ,mでほとんど同じである。IIは成熟プロテアーゼ部分でIはプロペプチドに相当する。CANPはプロ酵素を呼んだ方がよく、自己触媒的にIが欠けると活性を持つ。この活性化は細胞膜植えでリン脂質、カルシウムの存在下でおこる。小サブユニットは2個ドメイン(V,IV')からなる。Vはリン脂質との相互作用に重要で、IV,IV'は共にカルモジュリンドメインである。CANPのカルシウム感受性は基本的にはIV,IV'に対するカルシウムの結合で規定される。IV,IV'中にある4個のEFハンド構造のどこにカルシウムが結合するかを部位特異的変異を使って解析し、IV'deha第1、4番目のEFハンドが結合部位であることを明らかにした。また、μおよびmのIVでもカルシウムの結合部位は同じであったが、mのIVはもう一ケ所第2番目のEFハンド構造にも結合した。大サブユニット中のEFハンド構造に対するカルシウムのみかけの解離定数は、CANPの活性発現に要するカルシウム濃度と平行していた。μ,mCANPには4および5個のカルシウムが結合し、その結果、構造変化がおこって疎水性部分が露出し、この部分が細胞膜と結合するのに最も重要である。ドメインIIIはカルモジュリン結合タンパク質として機能し、カルシウム非存在下ではIIを相互作用してプロテアーゼ活性を阻害し、カルシウム存在下ではIVまたはIV'と相互作用するのでIIが遊離状態となって活性を発現すると考えている。
Analysis of the activity and control mechanism of CANP CANP has different sensitivity between μ and m2 kinds of sensitive materials, and two kinds of sensitive materials. Small m,μBig 4 (I ~ IV), I,II II. Mature and mature CANP is a kind of enzyme that can be used as a catalyst. In the presence of lipid, lipid and lipid in cell membrane, it is activated. Small V, IV,IV are important for lipid interactions. CANP sensitivity is based on IV,IV'and IV' requirements. IV,IV'in the four EF joint structure of the first, fourth EF joint site of the fourth EF joint site of the first, fourth EF joint site of the The joint part of the joint is the same as the joint part of the joint part of the joint part of The concentration and dissociation of the active components in the active components of CANP are determined by the structure of the EF component.μ,mCANP has four or five clusters, which are most important for binding, structural transformation, exposure of aqueous components, and binding to cell membranes. In the absence of the II interaction, the II activity is inhibited. In the presence of the II interaction, the II activity is inhibited.
项目成果
期刊论文数量(36)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Y.Minami;Y.Emori;H.Kawasaki;K.Suzuki: J.Biochem.101. 889-895 (1987)
Y.Minami;Y.Emori;H.Kawasaki;K.Suzuki:J.Biochem.101。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
S.Imajoh;H.Kawasaki;K.Susuki: J.Biochem.101. 447-452 (1987)
S.Imajoh;H.川崎;K.Susuki:J.Biochem.101。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
K.Suzuki;S.Imajoh;Y.Emori;H.Kawasaki;Y.Minami;S.Ohno: Adv.Enzyme Regul.28. 153-169 (1988)
K.Suzuki;S.Imajoh;Y.Emori;H.Kawasaki;Y.Minami;S.Ohno:Adv.Enzyme Regul.28。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
K.Suzuki;S.Ohno;Y.Emori;S.Imajoh;H.Kawasaki: Prog.Clin.Biochem.Med.5. 43-65 (1988)
K.Suzuki;S.Ohno;Y.Emori;S.Imajoh;H.川崎:Prog.Clin.Biochem.Med.5。
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