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コラ-ゲンの小胞体・ゴルジ間輸送におけるHSP47の役割

HSP47在内质网-高尔基体胶原蛋白运输中的作用

基本信息

批准号：
03264212
负责人：
永田和宏
金额：
$ 1.15万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1991
资助国家：
日本
起止时间：
1991 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-03264212/
关键词：
ストレス蛋白質分子シャペロンコラ-ゲン小胞体

项目摘要

一般に分泌蛋白質は、小胞体からゴルジを経て細胞外へ分泌されるが、小胞体において正しいfoldingを受けたり、種々の修飾を受ける際に、GRP78などの分子シャペロンがその過程に密接に関係している。HSP47は、我々によって1986年に発見されたストレス蛋白質であるが、熱ショックをはじめとする種々のストレスによる誘導性の他に、細胞の癌化や分化によっても発現調節を受けている。HSP47は、コラ-ゲンに対する結合性をもっていることから、コラ-ゲン分子の合成初期過程における成熟、folding、プロセシングや分秘などになんらかの役割を果たしていると考えられるが、その詳細はいまだわかっていない。細胞内でのHSP47の役割をはっきりさせるため、細胞内クロスリンキング法に免疫沈降法を組み合わせた実験などにより、以下の点を明らかにした。プロコラ-ゲン分子は、合成されて小胞体に入ると同時に、HSP47に結合し、ゴルジへ輸送される前にHSP47から解離する。α,α'ーdipyridylなどの薬剤処理、または低温にするなどの処理によってプロコラ-ゲンの分泌を抑制した場合には、プロコラ-ゲン分子はいつまでもHSP47に結合したまま、小胞体の中にとどめ置かれる。プロコラ-ゲンとHSP47との結合は、2MのNaCl存在下にも解離しない程の強いものであるが、pHが6.3程度にまで低下すると完全に解離した。以上のことから、HSP47は、プロコラ-ゲン合成・分泌の初期過程において、その三本領形成・プロセシング・分泌などのいずれかのステップに重要な役割をもっていることが示唆された。

In general, the secretion of proteins, small cells, and extracellular secretion, small cells, folding, and species modification are closely related to the process of GRP78. HSP47 was discovered in 1986 and is responsible for regulating the induction of other genes, oncogenesis and differentiation of cells. HSP47 is a complex molecule, which is involved in the early stages of molecular synthesis, such as maturation, folding, and cleavage. The cellular HSP47 gene expression was detected by immunoprecipitation assay. HSP47 is dissociated from HSP47 prior to its incorporation into small cells.α,α'-dipyridyl, α, α, HSP47 was dissociated in the presence of 2M NaCl and the pH was reduced to 6.3. HSP47 is the most important part of the early process of synthesis and secretion.