ヒトDNA修復因子XPAの損傷DNA結合ドメインの溶液中での立体構造解析

溶液中人类DNA修复因子XPA受损DNA结合域的三维结构分析

基本信息

  • 批准号:
    09269218
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.41万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    1997
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1997 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

XPA(色素性乾皮症A群)蛋白質は273個のアミノ酸からなる分子量約31kの蛋白質で、N末端から105-129残基付近にZnフィンガーあるいはZnクラスターをとりうるCysクラスター領域を持つ。また、大腸菌で発現された組み換え体XPA蛋白質は、UV-damagedDNAに対する特異的結合能を持つことなどが明らかにされている。本研究ではヒトXPAの中央ドメインの溶液中での立体構造を決定し、損傷DNA、及びRPA70との結合部位を同定することを目的とする。ヒトXPA中央ドメインの溶液中での立体構造を高精度で決定することができた。中央ドメインの立体構造はN末側のZn-fingerドメインとC末端側ドメインの2つのサブドメインからなり、両者は8アミノ酸のリンカーに繋がれている。2つのサブドメインは構造上独立しておらず、両者間に疎水性相互作用が見られた。Zn-fingerサブドメインはGATA-1やステロイドホルモンレセプターなどのDNA結合タンパク質に見られるZn-fingerと同様のZn配位や局所構造をもつ。しかし、2次構造や全体のフォールディングは構造が既知のZnフィンガー構造とは異なり、新規の立体構造を持つ事が判明した。複合体のスペクトル解析によって、XPAのDNA結合部位はC末端側ドメインのもつ塩基性クレフト部分であることが判明した。また修復因子としても機能するRPAの持つ一本鎖DNA結合ドメインとの複合体のスペクトル解析によって、XPAのZnフィンガー部分がRPA70との結合部位と同定された。これはZnフィンガー構造がタンパク質結合ドメインとして機能する事を示す最初の直接的な構造学データであると思われる。
Xeroderma pigmentosum A (XPA) protein contains 273 amino acid residues and has a molecular weight of about 31k. The N-terminal residues range from 105-129 residues. The specific binding energy of XPA protein to UV-damagedDNA is very high. This study aims to determine the stereostructure of XPA in solution, damage DNA, and determine the binding site of RPA70. The three-dimensional structure of XPA in solution is determined with high precision. The three-dimensional structure of the central part is divided into two parts: the Zn-finger part on the N end side and the Zn-finger part on the C end side. The structure of the central part is divided into two parts: the Zn-finger part on the N end side and the Zn-finger part on the C end side. 2. The structural independence of the membrane and the interaction between the membrane and the membrane can be seen. Zn-finger and Zn-like coordination sites are constructed by Zn-finger and Zn-like DNA-binding sites. The second order structure and the whole structure are different from each other, and the new structure is different from each other. The DNA binding site of XPA was identified in the C-terminal part of the complex. The function of the repair factor is to maintain the stability of the DNA binding site of RPA and the binding site of RPA70 This is the first direct structural analysis.

项目成果

期刊论文数量(2)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
古井 淳一: "Solution structure of the IRF-2 DNA binding domain a nobel subgroup of the winsed heliy-turn-heliy family" Structure. (印刷中).
Junichi Furui:“IRF-2 DNA 结合域的解决方案结构,是 heliy-turn-heliy 家族的诺贝尔亚组”结构(正在出版)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
池上貴久: "An efficient HN(CA)NH pulse scherne for triple-resonance 4D correlation of sequential amide protons and nitngen-15 in dentested Pt" Journal of Magnetic Resonance. 124. 214-217 (1997)
Takahisa Ikegami:“用于齿状 Pt 中连续酰胺质子和 nitngen-15 的三重共振有效 4D 关联的 HN(CA)NH 脉冲 scherne”《磁共振杂志》124. 214-217 (1997)。
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  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
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