ペルオキシダーゼの静的および動的立体構造に基づく基質の活性化機構の解明

基于过氧化物酶静态和动态三维结构阐明底物活化机制

基本信息

  • 批准号:
    08249222
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.15万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    1996
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1996 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

ペルオキシダーゼは生体内で生じた過酸化水素を除去するだけでなく、反応過程で生じる活性種を用いて様々な生体物質の代謝に関与している。この酵素は過酸化水素を用いて、ヨウ素イオンなどの無機化合物だけでなくフェノール類などの有機化合物の酸化をも触媒する。この酵素反応は、過酸化水素が分解され酵素自身がcompound Iとよばれる分子種になる過程と、compound Iが還元剤により元の酵素に戻る過程からなる。このうちcompound Iを還元する過程については、基質の結合部位さえもよくわかっていない。本研究では真菌Arthromyces ramosusが分泌するペルオキシダーゼ(ARP)をとりあげ、ヨウ素イオンや芳香族化合物がARPにどのように結合し、活性化されるかを調べた。1.ヨウ素イオンの結合部位 ARP結晶を30mM KIを含む緩衝液(pH5.5)にsoakし、ヨウ素イオン結合型を調製した。この結晶の2.06Å分解能の回折強度を測定し、D合成およびバイフット差フーリエ合成から、I^-の結合部位を決定した(I^-の占有率は約30%)。I^-はヘムの遠位側へ通じるチャネルの入口上部に結合していた。I^-はARP表面の小さなくぼみにあり、特定の残基・原子と強い結合はないようである。I^-が接しているIle153の側鎖の内側には活性残基のHis56があり、I^-とヘム鉄との距離は12.8Åである。2.芳香族化合物の結合部位 ARP結晶を約21mMのbenzhydroxamic acid(BHA)を含む溶液にsoakし、そのX線回折強度をシンクロトロン放射光を用いて測定した。1.6Å分解能(F_O-F_C)電子密度から、BHAはヘムの遠位側にヘム面とほぼ平行に結合していた。BHAのOH、NHおよびC=Oは、それぞれHis56Nε、Pro154O、およびArg52Nεと水素結合していた。一方p-クレゾールやレゾルシノールはARPと特定の結合様式をとっていないせいか、上記のような方法では同定できなかった。
The raw material in the body is used in the acidified water to remove the raw material from the raw material and to replace it with the raw material in the process. Enzymes are used to acidify water. Enzymes are used to acidify organic compounds. Inorganic compounds are used to acidify organic compounds. Enzyme reverse reaction, over-acidified water decomposition enzyme self-compound I enzyme molecular enzyme process, compound I enzyme degradation process. It is important to compound I that the process and the combination of the basic equipment and the basic equipment are very important. In this study, the fungus Arthromyces ramosus secreted several compounds (ARP), aromatic compounds (ARP), aromatic compounds, and active compounds. 1. The 30mM KI of the combination site of ARP contains the soak of pH5.5 and the combination of both of them. The results show that the decomposition of 2.06 can determine the strength measurement, the difference between D and D synthesis, and the determination of I ^-bond position (about 30% of I ^-bond). I ^-the upper part of the entrance is connected to the upper part of the entrance. I ^-the ARP surface is very small, and the specific residue atoms are strongly combined with each other. I ^-the active residue is His56, the active residue is separated from Ile153, and the distance is 12.8. two。 The ARP crystal of the bonding site of aromatic compounds is about 21mM benzhydroxamic acid (BHA), which contains solution soak, X-ray strength, X-ray strength, photoluminescence, photoluminescence and photometry. 1.6V decomposition energy (F_O-F_C) electron density spectrum, BHA electron density spectrum, electron density spectrum, electron density, electron density, electron density BHA, OH, NH, His56N ε, Pro154O, Arg52N ε were combined with water. On the other hand, the specific combination of the ARP and the previous method is the same as that of the other party.

项目成果

期刊论文数量(4)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
K.Fukuyama et al.: "Binding of Iodide to Arthromyces ramosus Peroxidase Investigated withX-ray Crystallographic Analysis,^1H and^<127>INMR Spectroscopy and Steady-State Kinetics" J.Biol.Chem.272. 5752-5756 (1997)
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  • 发表时间:
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  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
福山恵一: "ペルオキシダーゼの活性・基質結合部位の構造と反応" 構造生物. 2巻. 39-46 (1996)
Keiichi Fukuyama:“过氧化物酶活性/底物结合位点的结构和反应”《结构生物学》卷 2. 39-46 (1996)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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