蛋白質立体構造安定性に及ぼす圧力効果
压力对蛋白质构象稳定性的影响
基本信息
- 批准号:09261224
- 负责人:
- 金额:$ 1.02万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
- 财政年份:1997
- 资助国家:日本
- 起止时间:1997 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
高分解能NMR測定装置(750MHz NMRに設置)に直結するオンライン加圧セル内で、1-2000気圧の間で圧力を変化させ、プロトンNMRスペクトルの変化を観測した。(1)蛋白質lysozymeの圧力変性 : hen lysozyme(3.5mM acetate buffer,重水中、pH2.0)で、40-55C、圧力30-2000気圧の範囲で一次元プロトンNMRスペクトルの変化を観測した。ヒスチジンの信号等を対象に天然構造と変性構造の割合を圧力の関数として算出した。この結果、45Cで30気圧で約25%変性していたlysozymeが2000気圧では約50%変性することがわかった。この変性の割合は残基間でおよそ並行して起こっており、圧力変性がほぼ協同的に起こっていると考えられる。一方、天然構造にも加圧に伴う信号の変化が認められ、天然構造そのものが圧力で変化していることが判明した。しかし、変性中間体に相当する信号は観測されず、この点からも圧力変性は分子全体が協同的に起こっていると考えられる。(2)蛋白質SSIの低温変性構造に対する圧力効果 : 蛋白質Streptomyces subtilisin inhibitor(SSI)はpH3以下の低温(10C以下)で低温変性することが知られている。この変性状態はポリペプチド鎖の約半分が何らかの高次構造をもつ特別のものであるが、2000気圧の加圧によって、この構造がほぼ完全に壊れることがプロトンNMRによって確認された。これはlysozymeの天然構造とは対照的であり、この特別な変性構造が大きな空隙をもつゆるい立体構造を形成していることを示唆している。
High resolution energy NMR measurement device (750MHz NMR setting) for direct connection, pressure conversion, and NMR measurement of internal and external pressures from 1 to 2000. (1)Protein lysozyme pressure change: hen lysozyme(3.5mM acetate buffer, heavy water, pH2.0), 40-55C, pressure 30-2000 pressure range, primary element NMR spectrum selection and chemical changes were measured. The relationship between natural structure and natural structure is calculated. The results showed that lysozyme at 45C and 30 C was about 25% stable at 2000 C and about 50% stable at 2000 C. The relationship between the two residues is very close, and the relationship between the two residues is very close. The pressure of natural structure is increased and the signal is changed. The signal of the intermediate is detected, and the signal of the intermediate is detected, and the signal of the intermediate is detected. (2)Protein SSI low temperature structural response pressure effect: Protein Streptomyces subtilis inhibitor(SSI) pH below 3 low temperature (below 10C) low temperature response This variable state is about half of the time, and the high-order structure is about the same as that of the 2000 gas pressure, and the structure is completely different. The natural structure of lysozyme is opposite to the natural structure of lysozyme. The special structure of lysozyme is opposite to the natural structure of lysozyme. The special structure of lysozyme is opposite to the natural structure of lysozyme.
项目成果
期刊论文数量(2)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
K.Akasaka, T.Tezuka and H.Yamada: "Pressure-induced Changes in the Folded Structure of Lysozyme" J. Mol. Biol.271. 671-678 (1997)
K.Akasaka、T.Tezuka 和 H.Yamada:“压力诱导的溶菌酶折叠结构变化”J. Mol。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
T.Konno, Y.O.Kamatari, M.Kataoka and K.Akasaka: "Urea-induced conformational changes in cold- and heat-denatured states of a protein,streptomyces subtilisin inhivitor" Protein Science. 6. 2242-2249 (1997)
T.Konno、Y.O.Kamatari、M.Kataoka 和 K.Akasaka:“尿素诱导的蛋白质冷变性和热变性状态下的构象变化,链霉菌枯草杆菌蛋白酶抑制剂”蛋白质科学。
- DOI:
- 发表时间:
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- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
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