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蛋白質の基本構造に対する圧力効果

压力对蛋白质基本结构的影响

基本信息

批准号：
10157215
负责人：
赤坂一之
金额：
$ 0.96万
依托单位：
Kobe University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1998
资助国家：
日本
起止时间：
1998 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

蛋白質の基本構造に対する圧力の効果を知る目的で、申請者の研究室で開発した加圧試料セル型超高磁場高分解能NMR(750MHz)を用いて、1〜2000気圧の範囲で圧力を変化させ、(1)典型的なヘリックス、(2)典型的なランダムコイル構造、及び(3)β-シートをもつ小蛋白質(35残基)について、加圧による構造変化、水との水素結合変化、及びダイナミックスの変化を1H、15Nの化学シフトとスピン緩和に基づいて研究した。1。ヘリックス及びランダムコイル状態の蜂毒蛋白質メリチンの加圧による水素結合の変化メリチンのへリックス構造(メタノール中)の主鎖アミドプロドン(NH)とプロトンの信号が、圧力に対して直線的にかつ可逆的にしかも部位特異的にシフトすることが明かとなった。これらのシフトは、加圧による二次構造(ヘリックス)の変化、特にアミドとカルボニル基との分子内水素結合(NH…O=C)の短縮を示す。またランダムコイル構造(酸性軽水溶液中)について同様の実験を行い、加圧に伴いポリペプチド鎖と水との水素結合が強化されることを明かにした。2。バクテリオロドプシンヘリックスの加圧によるダイナミックスの変化15N同位体で均一標識したbacteriorhodopsinのhelix(1-36残基)を対象として、軽水溶液中(90%H20/10%D20)で主鎖アミドの15Nスピン緩和とNOEの測定を行った。解析の結果、30〜2000barの範囲でヘリックス構造の速いゆらぎには大きな変化がないことが明かとなった。3。水溶液中の小蛋白質グルマリン(甘味抑制蛋白質;35残基)について、加圧による1H化学シフトの測定を行い、加圧に伴うβ-シートの構造変化、溶媒の水との水素結合の短縮を明らかにした。

To understand the effect of pressure on the basic structure of protein, the applicant's laboratory developed pressurized samples with high resolution energy NMR(750MHz), pressure changes in the pressure range of 1 to 2000,(1) typical protein structure,(2) typical protein structure, and (3) beta-isomer structure for small protein (35 residues). The chemical transition of 1H and 15N in water is studied. 1。The main lock of the bee venom protein in the state of separation and separation, the pressure of the water element binding, the conversion of the water element binding, the structure of the separation (in the case of separation), the signal of the separation and separation, the pressure of the separation and separation, the reversible separation and the site-specific separation. The transformation of the secondary structure, the shortening of the intramolecular water binding (NH…O = C), and the reduction of the molecular water binding (NH…O=C) are shown. It is clear that the same practical effect can be achieved in the matandamu-collar structure (in an acidic aqueous solution), and the combination of polymer and water is strengthened during pressure application. 2。The 15N isoforms were identified uniformly by the helix of bacteriorhodopsin (residues 1-36) under elevated pressure. The 15N isoforms were measured in aqueous solution (90%H20/10%D20). The result of analysis is that the range of 30 ~ 2000bar is very fast. 3。Small proteins in aqueous solution (sweet inhibitory protein;35 residues) are detected by chemical reaction, pressure increase, 1H chemical reaction, pressure increase, β-reaction structure change, water binding shortening of solvent.