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蛋白質の水和と熱励起構造

蛋白质水合和热激发结构

基本信息

批准号：
16041244
负责人：
赤坂一之
金额：
$ 8.51万
依托单位：
Kinki University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2004
资助国家：
日本
起止时间：
2004 至 2005
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-16041244/
关键词：
ユビキチン NEDD8 熱励起構造準安定構造局所変性構造可変圧力NMR 低温変性分子内キャビティーキャビティー計算プログラムキャビティーの水和キャビティーの進化的設計ユービキチンの構造揺らぎ高圧NMR 構造揺らぎの可視化加圧下の立体構造解析遅い構造の揺らぎ

项目摘要

1.ユビキチンとユビキチン様蛋白質NEDD8に共通に保存された熱励起構造:ユビキチンとNEDD8はアミノ酸配列相同性58%で、その立体構造は極めてよく似ている。しかし類似しているが異なる修飾系を構成し、その機能の多様性も異なる。広い圧力(1bar-3.7kbar)・温度(?21-90℃)範囲におけるNMR測定とスピン緩和測定から、ユビキチンとNEDD8には共通の熱励起構造が存在することが明らかになった。興味深いことに構造変化は、2つの蛋白質で保存されたアミノ酸配列上で生じていた。また、基底構造が極めて相同な2つの蛋白質でも、そのエネルギー地形は大きく異なることも分かった。2.ユビキチンの低温変性:これまでの可変圧力NMR研究から、ユビキチンは加圧により、基底構造(N1)から準安定構造(N2)、局所変性構造(I)、変性構造(U)の順に変性することが分かっている。2000気圧下で、90℃から-21℃まで温度を可変し、熱変性、低温変性を1次元、2次元NMR測定、FT-IR測定により追跡した。温度変性においても、圧力変性と同様の局所変性構造が確認され、N1,N2,I,Uの4つの状態は、広い温度、圧力下でも平衡状態で存在していることが証明された。また圧力、熱、低温のいづれの変性状態についても、ユビキチンに典型的なβシート構造は概ね消失していることが分かった。3.分子内キャビティーの保存性と運動性について:蛋白質分子内キャビティーは、分子内側鎖の運動性や、蛋白質全体の体積揺らぎと関係している。複数種のリゾチームとシトクロムCについて、配列相同性とキャビティー分布の相同性を調べた。いずれの蛋白質についても、活性部位付近では、キャビティーの保存性が高いことが分かった。これは、機能発現に構造変化すなわち体積揺らぎが関係していることを示唆する。4.アミロイドプロトフィブリルについて、高圧NMRによる可逆的な圧力解離現象を発見した。

1. The protein NEDD8 is common to save the protein and encourage the manufacture of the acid homology of 58% and the stereo structure. The error type is similar to that of the repair system, which is capable of causing multiple errors. The temperature range of 1bar-3.7kbar (? 21-90 ℃) is in the range of temperature (? 21-90 ℃). The temperature range of NMR measurement is in the range of temperature, temperature and temperature. The flavor is deep, the flavor is deep, the chemical is made, and the protein is preserved. The acid is added to the raw material. The structure of the substrate is the same as that of the protein, and the terrain is the same. two。 The characteristics of low temperature, low temperature 1-dimensional, 2-dimensional NMR determination, FT-IR determination of temperature, temperature and temperature. The temperature and force properties are the same as those of the bureau. The temperature, force and balance of the temperature and force are in the same condition as those of the bureau. The force, temperature, temperature 3. Intramolecular antigenicity: intramolecular antigenicity, intramolecular bioactivity, whole body activity. Copy several kinds of medical information, and arrange the same information to distribute the same information. The protein, the active parts, the preservability, the protein, the protein, the active parts, the active parts and the active parts. The equipment, the machine and the equipment can be used to make an active part of the system. 4. In the first place, there is a lot of trouble, and there is a problem of reversible force separation between the two parts of the aircraft. in this way, we can see that the force is reversible. This is not true.

项目成果

期刊论文数量（12）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

可変圧力NMR法による新しい蛋白質構造パラダイムの構築。

使用变压核磁共振方法构建新的蛋白质结构范式。

DOI：
发表时间：
2006
期刊：
分光研究 55・1
影响因子：
0
作者：
北原亮;横山茂之;赤坂一之
通讯作者：
赤坂一之

Pressure-jump NMR study of dissociation and association of amyloid protofibrils

DOI：
10.1016/j.jmb.2005.04.010
发表时间：
2005-06-24
期刊：
JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY
影响因子：
5.6
作者：
Kamatari, YO;Yokoyama, S;Akasaka, K
通讯作者：
Akasaka, K

Conformational fluctuations of proteins revealed by variable pressure NMR

变压核磁共振揭示蛋白质构象波动

DOI：
发表时间：
2006
期刊：
Biochimica et Biophysica Acta, Special Issuue (edited by R.Range) 1764
影响因子：
0
作者：
Ohtaki;A.;Mizuno;M.;Tonozuka;T.;Sakano;Y.;Kamitori;S.;K.Akasaka;M.Lassalle;H.Li
通讯作者：
H.Li

Infrequent cavity-forming fluctuations in HPr from Staphylococcus carnosus revealed by pressure- and temperature-dependent tyrosine ring flips