温度ジャンプNMRによるヘムタンパク質の構造形成過程

温跃核磁共振研究血红素蛋白结构形成过程

基本信息

  • 批准号:
    05209220
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.15万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    1993
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1993 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

1)ウマ心臓アポミオグロビンの酸性水溶液の遠紫外CDスペクトルを20Cで塩酸濃度を変化させて測定したところ、pH4前後で天然構造から酸変性構造への転移が起こることが観測された。2)そこでこの転移領域でpHをさまざまな値に固定し、遠紫外CDスペクトルの温度変化を測定したところ、高温側と低温側にそれぞれ等CD点を示す転移が観測され、それぞれが高温変性、低温変性過程に帰属された。3)さらにそれぞれの温度領域でCDスペクトルを精度よく測定して等CD点を求めたところ、pHに関わらず高温変性過程では203.4±0.2nm、低温変性過程では205.1±0.2nmでほぼ一定であり、両者は明らかに異なることが判明した。4)この結果はミオグロビンの高温変性状態と低温変性状態とでは二次構造が異なることを意味する。すなわち、アポミオグロビンは少なくともpH4-4.6の範囲で、熱変性状態---天然状態---低温変性状態、の3状態の平衡にあることを強く示唆するものである。5)これに対応するNMRスペクトルにも低温変性状態と高温変性状態とでは違いがあることが認められた。以上の結果に基づいて低温変性状態特有の構造と温度ジャンプに伴う速い立体構造形成との関係を追求してゆく。
1) Determination of acid concentration in acidic aqueous solution at 20C. Natural structure changes from acidic to acidic before and after pH4. 2) The pH value of the sample is fixed, the temperature of the sample is changed, and the temperature of the sample is changed. 3) In the temperature field, CD is selected from the range of precision, and CD is determined from the range of precision. pH is determined from the range of 203.4±0.2nm for high temperature and 205.1±0.2nm for low temperature. 4) The result of this study is that there are two kinds of structural differences: high temperature and low temperature. pH4-4.6, thermal state--natural state--low temperature state, equilibrium state--3, strong state 5) The NMR spectrum is different from the low temperature spectrum. As a result, the structure and temperature characteristic of low temperature and variable state are pursued.

项目成果

期刊论文数量(6)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Akasaka,K.: "State-Correlated 2D NMR Spectroscopy and Its Applications" 5th Chianti Workshop on Magnetic Resonance Abstracts. 2 (1993)
Akasaka,K.:“状态相关的二维核磁共振波谱及其应用”第五届基安蒂磁共振摘要研讨会。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Akasaka,K.: "NMR Approaches to the Heat and Cold Induced Unfolding of Proteins" International Biological NMR Symposium(Stanford). (1994)
Akasaka,K.:“核磁共振方法热和冷诱导蛋白质的展开”国际生物核磁共振研讨会(斯坦福)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Akasaka,K.: "Non-native Structures of Proteins" The Third Harima International Conference “Frontiers in Structural Biology" Abstracts. 11 (1994)
Akasaka, K.:“蛋白质的非天然结构”第三届播磨国际会议“结构生物学前沿”摘要 11 (1994)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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  • 通讯作者:
    赤坂 一之

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知道了