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X線結晶解析・NMR分光・クライオ電子顕微鏡を統合した筋肉超分子構造決定法

结合X射线晶体学、核磁共振波谱和冷冻电子显微镜的肌肉超分子结构测定方法

基本信息

批准号：
18054031
负责人：
若林健之
金额：
$ 4.03万
依托单位：
Teikyo University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2006
资助国家：
日本
起止时间：
2006 至 2007
项目状态：
已结题

项目摘要

クライオ電子顕微鏡像を単粒子解析し,20Å分解能でアクチン上でのトロポニンの位置とそのCa感受性移動を明らかにし,筋弛緩時にはトロポニンから分子質量が約6kDaのアーム状領域が突出しアクチンに結合していることを明らかにした(Narita, et. al., J.Mol.Biol., 2001)。トロポニンの3者複合体(TnT2, TnC, TnI)のNMR分光法を行い,トロポニンのアクチン結合領域の原子構造を明らかにした(Murakami, et. al., 2005)。この領域はTnIのC端領域(Lys131-Ser182)に対応する。この領域の原子構造をクライオ電子顕微鏡三次元密度マップにドッキングし,アクチン・フィラメントとトロポニンのアクチン結合領域の相互作用の原子モデルを初めて構築した。この結合インターフェイスのトロポニン側は家族性心筋症変異の多発部位であり,機能的・医学的な重要性が裏付けられた。さらに,トロポニンのコアドメインの結晶構造を電顕マップにドッキングし,トロポニン全体とアクチンの関係を示す原子モデルを構築した。このモデルによると筋弛緩時にトロポニンのコイルドコイル領域がトロポミオシンを押している。私達の単粒子解析によると,トロポニンはトロポミオシンのC端領域のみを押しており(Murakami, et. al., 2005),電顕からの結果(Narita, et. al., 2001)とも一致する。今回,カルシウム濃度に応じて生じるこのようなトロポミオシン分子のナノメータ・スケールの移動を分子レベルで明らかにするために,トロポミオシン断片・トロポニン断片の共結晶のX線解析を行い,トロポミオシン重合の分子機構を明らかにし,トロポニンがそれを如何に支援するかを明らかにした(Proe.Natn.Acad.Sci.U.S.A.,in press)。

The electron micro-mirror image of a single particle is analyzed by 20-degree decomposition energy, and the position of the electron micro-mirror image on the electron micro-mirror image is determined by the Ca-sensitive movement. When the tendon is relaxed, the electron micro-mirror image has a molecular weight of about 6kDa, and the electron micro-mirror image is determined by a projection of the electron micro-mirror image. al., J.Mol.Biol., 2001)。NMR Spectroscopic Study of the Complex of TnT2, TnC, TnI and the Atomic Structure of the Complex of TnT2, TnC, TnI in the Domain of TnT2, TnC, TnI (Murakami, et. al., 2005)。This domain corresponds to the C-terminal domain of TnI (Lys131-Ser182). The atomic structure of this domain is composed of electron microscope three-dimensional density, electron microscope, electron microscope and electron microscope. The combination of these two factors is of great importance to the development of familial cardiac disorders. The crystal structure of the crystal structure of the crystal In this case, the time limit for the release of the software is set. Murakami, et. al.(Murakami, et. al.) al., 2005), Narita, et. al., 2001). The X-ray analysis of the molecular structure of the compound fragments is carried out, and the molecular structure of the compound fragments is clarified.(Proe.Natn.Acad.Sci.U.S.A.) in press)。

项目成果

期刊论文数量（5）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

トロボミオシン・ジャンクションのスイベルはアクチンフィラメント制御に必須である

肌球蛋白连接旋转对于肌动蛋白丝的调节至关重要

DOI：
发表时间：
2007
期刊：
影响因子：
0
作者：
村上健次;M.;Stewart;若林健之
通讯作者：
若林健之

tructural basis for tropomyosin overlap in thin (actin) filaments and the generation of a molecular swivel by troponin-T.

原肌球蛋白在细（肌动蛋白）丝中重叠以及肌钙蛋白-T 产生分子旋转的结构基础。

DOI：
发表时间：
期刊：
Proc. Natn. Acad. Sci. U. S. A. (In press)
影响因子：
0
作者：
K.;Murakami・M.;Stewatr・K.;Nozawa・K.;Tomii・N.;Kudou・N.;Igarashi・Y.;Shirakaihara・S.;Wakatsuki・T.;Yasunaga・ & T.;Wakabayashi
通讯作者：
Wakabayashi

Structural basis for Ca^<2+>-regulated muscle relaxation of striated muscles at interaction sites of troponin with actin and tropomyosin.

Ca^2调节肌钙蛋白与肌动蛋白和原肌球蛋白相互作用位点的横纹肌肌肉松弛的结构基础。