Simulation of Protein Function by Synthetic Chemistry

合成化学模拟蛋白质功能

基本信息

  • 批准号:
    02650657
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.41万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
  • 财政年份:
    1990
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1990 至 1991
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

Simulation of protein function by synLheLic chemistry was carried out for DNA-binding proteins such as protamine and RNA polymerase II.1. Protamines are strongly basic proteins which exist as nucleoprotamines in mature sperm nuclei of fish. Protamines bind strongly to UNA, and play an important functional role in protection of genetic information. however, their DNA-binding mode is unclear so far.(1)Three kinds of peptides, which emphasized or canceled out the characteristics of the amino acid sequence of turn structure portion in protamine molecules, were synthesized.(2)Conformation of the above, -three peptides were investigated by CD and ^1H NMR. Their interaction with DNA such as DNA-stabilizing ability and DNA-aggregating ability was also investigated.(3)An unique sequence, -SRPV-, exists very coservalively in many protamine molecules, and this part is estimated as turn structure portion in the molecule. Three peptide containing this sequence, i. e. SRPV, SSRPV and SSSRPV, were synthesized.(4)Conformation of the above three peptides were investigated by CD and ^1H NMR.By the above mentioned approaches, some informations about the conformation and role of the turn structure portion in the protamine molecule were obtained.2. A repeated sequence of SPTSPSY exists in RNA polymerase II molecule, and the role of this part is unknown. Poly(SPTSPSY)was synthesized as a model for this part. ExacL conformational investigation and interaction with DNA are now in progress.
通过合成化学模拟蛋白质的功能是针对DNA结合蛋白质如鱼精蛋白和RNA聚合酶II. 1进行的。鱼精蛋白是以核鱼精蛋白形式存在于鱼类成熟精子核中的强碱性蛋白质。鱼精蛋白与UNA有很强的结合,在遗传信息的保护中起着重要的作用。然而,它们DNA结合模式至今仍不清楚。(1)合成了三种突出或消除鱼精蛋白转角结构部分氨基酸序列特征的多肽。(2)用圆二色谱(CD)和核磁共振氢谱(~ 1H NMR)研究了上述三种肽的构象。并研究了它们与DNA的相互作用,如DNA稳定能力和DNA聚集能力。(3)An SRPV-是鱼精蛋白分子中普遍存在的一个独特序列,这一部分被认为是鱼精蛋白分子中的转角结构部分。含有该序列的三个肽,i. e.合成了SRPV、SSRPV和SSSRPV。(4)通过圆二色谱(CD)和核磁共振氢谱(^1HNMR)对上述三种多肽的构象进行了研究,得到了一些关于转结构部分在鱼精蛋白分子中的构象和作用的信息. RNA聚合酶II分子中存在一个SPTSPSY重复序列,该部分的作用尚不清楚。合成了Poly(SPTSPSY)作为该部分的模型。ExacL的构象研究和与DNA的相互作用正在进行中。

项目成果

期刊论文数量(24)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Rie Suzuki: "Inhibition of Actomyosin Subfragment 1 ATPase Activity by Analog Peptides of the Actin-binding Site around the Cys(SH1) of Myosin Heavy Chain" J.Biol.Chem.265. 4939-4943 (1990)
Rie Suzuki:“肌球蛋白重链 Cys(SH1) 周围肌动蛋白结合位点的类似肽对肌动球蛋白亚片段 1 ATP 酶活性的抑制”J.Biol.Chem.265。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Masumi Eto: "Roles of the Amino Acid Side Chains in the Actinーbinding SーSite of Myosin Heavy Chain" J.Biochem.108. 499-504 (1990)
Masumi Eto:“肌球蛋白重链肌动蛋白结合 S 位点中氨基酸侧链的作用”J.Biochem.108(1990)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Norio Nishi: "Polymerization Reaction with Diphenylphosphoryl Azide (DPPA).Preparation of Sequential Polypeptides by the Direct Polycondensation of Peptide." Macromol.Chem.(1990)
Norio Nishi:“与叠氮化二苯磷酰 (DPPA) 的聚合反应。通过肽直接缩聚制备序列多肽。”
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Yoshiko Okamoto: "Primary Structure of Sardaine Z1 and Z2,a Protamine Isolated from Striped Bonito(Sarda orientalis)" J.Biochem.111. 157-161 (1992)
Yoshiko Okamoto:“从条纹鲣鱼(Sarda orientalis)中分离出的鱼精蛋白沙丁鱼 Z1 和 Z2 的主要结构”J.Biochem.111。
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  • 发表时间:
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  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Norio Nishi: "Polymerization Reaction with Diphenylphosphoryl Azide(DPPA).Preparation of Polyーαーamino Acids by the Direct Polycondensation of αーAmino ACids." Macromol.Chem.192. 1789-1798 (1991)
Norio Nishi:“与二苯基磷酰叠氮化物 (DPPA) 的聚合反应。通过 α-氨基酸直接缩聚制备聚 α-氨基酸。Macromol.Chem.192 (1991)。”
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  • 资助金额:
    $ 1.41万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
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  • 批准号:
    61550668
  • 财政年份:
    1986
  • 资助金额:
    $ 1.41万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
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