動的インバースフォールディングと統計法則
动态逆折叠和统计定律
基本信息
- 批准号:10157211
- 负责人:
- 金额:$ 0.83万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
- 财政年份:1998
- 资助国家:日本
- 起止时间:1998 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
蛋白質にとって可能な配列数は莫大で、生物の進化史的な時間の範囲内に広大な配列空間をくまなく探して最適化することは不可能であるように思われる。どのような仕方によって、広大な配列空間から現存の蛋白質が選ばれてきたのであろうか?この問題を考えるために、1)スピングラス模型、2)ランダムエネルギー模型、3)経験的ポテンシャルを用いた模型、4)格子模型を用いた次の4つの理論的アプローチを試みた。機能を持つためには活性部位の構造が適切な空間配置を保たなければならない。そこで、活性部位の構造が適切である、という条件を用いて配列を選択するシミュレーションを行うと、活性部位から離れた場所にも2次構造が発達し、フォールド能力を持つ配列が現れるという結果が得られた。機能の若干の向上が2次構造の発現に大きく寄与する例が報告された。また、機能を持つ全体構造は非常に多数存在し、その一つがゆらぎによって偶然選ばれること、選ばれた全体構造を最安定化するように配列は進化せず、機能を保持できる範囲の多数の配列の間を中立的にゆらぐこと、この2つの理由により、全配列空間の網羅的探索なしでも、実際的な時間内でフォールド能力を持つ配列が選択されうることが示された。さらに、配列空間の構造とフォールディングファネルとの相関を分析することにより、蛋白質における進化的側面と物理化学的側面の関係を明らかにしていけるのではないかと、将来の研究の可能性が予想される。
The number of possible sequences of proteins is large, the evolutionary history of organisms is large, the sequence space is optimized, and it is impossible to think about it. The protein is selected from among the proteins present in the protein matrix. This problem is examined in the following ways: (1) the model of the lattice;(2) the model of the lattice;(3) the model of the lattice;(4) the model of the lattice; and (5) the model of the lattice. The function is to maintain the structure of the active site and to ensure the proper spatial arrangement. The structure of the active site is appropriate, and the conditions for the selection of the active site are appropriate. The active site is separated from the site. The secondary structure is developed, and the ability to maintain the active site is determined. Examples of the development of several upward and secondary structures of functions are reported. The structure of the whole structure is very stable. The structure of the whole structure is stable. In fact, the ability to maintain a full range of options within a short period of time is not available. The structure of the alignment space and the correlation analysis of the protein evolution and the physicochemical relationship between the protein evolution and the physical chemistry are discussed. The possibility of future research is envisaged.
项目成果
期刊论文数量(3)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
T.Yano,S.Saito and M.Sasai: "Gradual Development of Proteinlike Global Stpuctures through Functional Solection" Nature Struct.Biology. (印刷中).
T.Yano、S.Saito 和 M.Sasai:“通过功能选择逐步开发类蛋白质整体结构”《Nature Struct.Biology》(出版中)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
S.Saito and M.Sasai: "Kinetic Consisfency in Pretein Folding Process" J.Mol.Struct.(印刷中).
S.Saito 和 M.Sasai:“蛋白质折叠过程中的动力学一致性”J.Mol.Struct.(印刷中)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
笹井理生、白谷恵里: "水素結合ネットワークの組み替え運動" 日本結晶学会誌. 40. 101ー106 (1998)
Rio Sasai,Eri Shiratani:“氢键网络的重组运动”日本晶体学会杂志 40. 101-106 (1998)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
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