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プルー銅蛋白質の分子構造と電子移転反応に関する研究

蓝铜蛋白分子结构及电子转移反应研究

基本信息

批准号：
11116203
负责人：
高妻孝光
金额：
$ 1.02万
依托单位：
Ibaraki University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1999
资助国家：
日本
起止时间：
1999 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

オシダプラストシアニンの電子移動反応速度定数のpH依存性を調べた結果、高等植物とは異なり、ヒスチジン残基のプロトン化による反応性の低下は認められず、バクテリア由来のブルー銅蛋白質アズリンと同様に、酸性条件下で電子移動が速くなることが判明した。このことは、オシダのプラストシアニンでは酸性pHにおいても活性中心のH87残基はプロトン化を受けず、活性中心近傍にある解離性アミノ酸残基のプロトン化によって、静電的反発が抑制されるために電子移動が速くなったものと結論された。オシダプラストシアニンのX-線結晶構造解析により、H87はF12残基のフェニル基と面間距離約3.4Åでスタッキング相互作用によりH87-Cu結合を安定化するとともに、立体的な回転障害によりH87のプロトン化をもたらさないと結論された。亜硝酸還元を触媒する非ブルー銅サイトについての知見を得るために、還元型亜硝酸還元酵素へのCO結合について検討したところ、Alcaligenes由来の酵素は2052cm^<-1>に、Achromobacter由来の酵素は2050cm^<-1>にCO伸縮振動をそれぞれ示した。これは両者の非ブルー銅サイトは互いに類似した構造・環境を有することを示唆するものであり、このことは高いアミノ酸配列の相同性からも支持された。電子移動とカップルするプロトン移動反応の機構を調べるために亜硝酸還元酵素への電子供与体として機能するシュウドアズリンの紫外共鳴ラマンスペクトルおよび時間分解紫外共鳴ラマンスペクトルの検討を行った結果、酸性条件下において還元を受けると銅イオンに配位しているヒスチジン残基がプロトン化を受けて約150μ秒以内に銅イオンから解離することを見いだした。

Adjustment of electron movement reaction speed and pH dependence The result of べた, the higher plant とはisoなり, the residue of ヒスチジンのプロトン化によるククテリア Origin of るクテリアのブルーCopper protein アIt is clear that electrons move quickly under acidic conditions.このことは、オシダのプラストシアニンでは acidic pHにおいてThe H87 residue in the active center is the same as the H87 residue, and the active center is close to it. The dissociation of にあるアミノ acid residues and the reaction of electrostatic reactionが suppress されるためにelectron movement がspeed くなったものと Conclusion された. X-ray crystallographic structure analysis of オシダプラストシアニンのにより, H87はF12 residues and the inter-plane distance is about 3.4Åでスタッキング phase Interaction: H87-Cu bonding, stabilization, three-dimensional H87 H87 のプロトン化をもたらさないと Conclusion された.亜nitric acid reduction catalyst する non-ブルー copper サイトについての知见を得るために、returning element Type nitrate reduction enzyme へのCO combined について検柁したところ、Alcalige nes comes from the enzyme は 2052cm^<-1>に, and the Achromobacter comes from the enzyme 2050cm^<-1>にCO stretching vibration をそれぞれshows した. The structure and environment are similar to each other.うするものであり、このことは高いアミノacid arrangement のidentity からもsupport された. Electron mobile reaction mechanism, electron transfer mechanism, nitric acid reduction enzyme, electron donorとして function するシュウドアズリンのUV resonance ラマンスペクトルおよび time decomposition UV resonance ラマンスThe result of ペクトルの検検椒行った, the においてreduction をacceptance けると copper イオンに coordination しているヒス under acidic conditions The チジン residue がプロトンを accepts the けて and the copper イオンから dissociates することを见いだした within about 150μ seconds.