蛋白質、DNA認識における構造、特異性相関の研究

蛋白质和DNA识别中的结构和特异性关系研究

• 批准号: 12208048
• 负责人: 皿井 明倫
• 金额: --
• 依托单位: The Institute of Physical and Chemical Research
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (C)
• 财政年份: 2000
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2000 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-12208048/
• 关键词: 蛋白質; DNA; 特異的認識; 構造・機能相関

本研究では、遺伝子発現の制御にとって重要な役割を果たしている蛋白質とDNA配列の特異的認識について、構造情報を用いることにより定量的に解析し、構造と機能の関係を明らかにすることを目的とする。また、この結果をゲノムレベルでの転写因子のターゲット予測に応用する。まず、蛋白質・DNA複合体の構造データベース中の塩基とアミノ酸の相互作用を統計解析することにより、それらの間の経験的相互作用ポテンシャルを導出する。このポテンシャルを用いて実際の蛋白質・DNA複合体に対して全体の相互作用ポテンシャルに相当するものを計算する。次に、複合体中のDNA配列を多くのランダムな配列に置き換えて相互作用ポテンシャルを計算し(threading)それと比較することにより、複合体中の特異DNA配列に対する相互作用の特異性スコア(Z-score)を計算する。これまでに、まず、最新の構造データを用いて相互作用ポテンシャルの更新を行った。蛋白質・DNA複合体をいくつかのクラスに分類し、重複を除いたデータセットを作成した。これらのデータセットを用いてポテンシャルを再計算し、新たなZ-scoreを計算した。この新たなポテンシャルを用いて、構造と特異性の相関について解析した。協同性の解析では、複数の蛋白質がDNAに結合している複合体について特異性を計算し、単独で結合している場合と比較することにより、協同性がどのように特異性を高めているかを詳しく解析した。さらに、DNAまたは蛋白質が単独の場合に比べて構造変形している複合体について、構造変形と特異性の相関関係を系統的に解析した。また、threadingにおけるDNAの配列依存性の効果や構造のrelaxationの効果についても考察をすすめている。

This study aims to clarify the relationship between protein and DNA alignment, structural information, quantitative analysis, and structural function. The results of this study are required to be used in the prediction of the factors involved. Statistical analysis of the interaction between protein and DNA in the structure of protein and DNA complexes The interaction between protein and DNA complexes in the process of protein synthesis is related to the calculation of protein and DNA complexes. In addition, the DNA alignment in the complex is different from the DNA alignment in the complex. The interaction is different from the DNA alignment in the complex. The interaction is different from the DNA alignment in the complex. This is the first time that we've seen the latest structural changes in the world. Protein/DNA complexes are classified and duplicated. The new Z-score is calculated using the new Z-score. This new technology is used in the analysis of structural and specific correlation. Analysis of Synergy: Multiple Proteins Binding to DNA Complex Specificity Calculation: Single Binding Case: Comparison: Synergy: Specificity Analysis: High Specificity In addition, DNA and protein are isolated from each other, and structural changes and specificities are systematically analyzed in complexes. The effect of DNA alignment on threading and relaxation is investigated.

项目成果

K.Sayano,H.Kono,M.Gromiha,A.Sarai: "Multicanonical Monte Carlo Calculation of Free-Energy Map for Base-Amino Acid Interaction"J.Compt.Chem.. 21. 954-962 (2000)

K.Sayano，H.Kono，M.Gromiha，A.Sarai：“碱基氨基酸相互作用自由能图的多规范蒙特卡罗计算”J.Compt.Chem.. 21. 954-962 (2000)

A.Sarai,H.Kono: "DNA-Protein Interactions : Target Predictions"Handbook of Computational Biology 2001. (in press).

A.Sarai，H.Kono：“DNA-蛋白质相互作用：目标预测”计算生物学手册 2001。（印刷中）。

河野秀俊,皿井明倫: "DNA結合タンパク質のターゲット認識の予測"生物物理. 229. 162-166 (2000)

Hidetoshi Kono，Akinori Sarai：“DNA 结合蛋白的目标识别预测”生物物理学 229. 162-166 (2000)。