Structure, supramolecular association and interaction of patho-active presenilin and betaAPP domains by high resolution mass spectrometry

通过高分辨率质谱法研究病理活性早老素和 betaAPP 结构域的结构、超分子关联和相互作用

基本信息

项目摘要

In this project the detailed structures, interactions and supramolecular association of b-amyloid precursor protein (bAPP) and presinilin(s) (PS), two key molecules for Alzheimer's disease, will be evaluated using new methods of protein mass spectrometry (electrospray / ESI; matrix-assisted laser desorption / MALDI). In particular, Fourier-transform-ICR-MS will be used as a major bioanalytical tool providing ultrahigh sensitivity and resolution for structural studies. bAPP polypeptides spanning the Ab transmembrane sequences, and PS transmembrane spanning regions 6 and 7 will be prepared by chemical synthesis to include sequence mutations at the presumed proteolytic cleavage site. Coupling of MS with the mass spectrometric epitope mapping developed in our laboratory will be employed to study interactions of PS with Ab sequences. A new affinity proteome-MS approach using micro-capillary- and chip-immobilised antibodies will be applied to identify intracellular association products and components of the PS complex. Furthermore, the synthesis of large Ab-containing polypeptides should provide suitable models for future studies of pathophysiological interactions of PS and bAPP.
在本项目中,将使用新的蛋白质质谱方法(电喷雾/ ESI;基质辅助激光解吸/ MALDI)来评估b-淀粉样蛋白前体蛋白(bAPP)和前球蛋白(PS)这两个阿尔茨海默病的关键分子的详细结构、相互作用和超分子结合。特别是,傅里叶变换icr - ms将作为一种主要的生物分析工具,为结构研究提供超高的灵敏度和分辨率。跨越Ab跨膜序列的bAPP多肽和跨越PS跨膜区域6和7的PS跨膜多肽将通过化学合成制备,包括在假定的蛋白水解裂解位点的序列突变。我们实验室开发的MS与质谱表位定位的耦合将用于研究PS与Ab序列的相互作用。一种新的亲和蛋白组-质谱方法使用微细管和芯片固定抗体将被用于鉴定细胞内结合产物和PS复合物的成分。此外,含ab大分子多肽的合成将为PS和bAPP的病理生理相互作用的进一步研究提供合适的模型。

项目成果

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