Biokatalysatoren für die Synthese komplexer Cyclopeptide

Das Projekt beschäftigt . it ' s mit der biochemischen and strukturellen Charakterisierung eneen Klasse von Cyklasen (Thioesterasen der Te-Domänen) der nichtribosomalen Peptidsynthetasen (NRPS)， die die区域和立体选择性Macrocyclisierung von peptitika catalyen。einiige dieser rekombinanten cykllasen /Te-Domänen， die in vitro enzyme -gebundene酰基硫肽and lösliche peptidyl - s - n-乙酰半胱氨酸底物衍生物（S-NAC） cyklisieren können, stehen zur verf<e:1>。这是我最喜欢的。cyklisch/ verzweight内酯bzw大内酰胺和können底物聚合物。Die Cyklisierung von Peptiden mit night nat<s:1> rlichen Aminosäuren sowie Die Herstellung von cyklischen peptibibliotheken untersucht werden。Geplant sand and the molecular biology, structturelle and evolutionary studen, die unerlaubensollen, den Cyklisierungsmechanismus aumolecular ebenezuklären and die Substratspezifität zumoduleren。

Das Projekt beschäftigt sich mit der biochemischen und strukturellen Charakterisierung einer neuen Klasse von Cyklasen (Thioesterasen oder Te-Domänen) der nichtribosomalen Peptidsynthetasen (NRPS), die die regio- und stereoselektive Macrocyclisierung von Peptidantibiotika katalysieren. Einige dieser rekombinanten Cyklasen/Te-Domänen, die in vitro Enzym-gebundene Acyl-Thiolpeptide und lösliche Peptidyl-S-N-Acetylcysteamin-Substratderivate (S-NAC) cyklisieren können, stehen zur Verfügung. Sie bilden cyklische bzw. cyklisch/verzweigte Macrolactone bzw. Macrolactame und können Substrate polymerisieren. Die Cyklisierung von Peptiden mit nicht natürlichen Aminosäuren sowie die Herstellung von cyklischen Peptidbibliotheken soll untersucht werden. Geplant sind auch molekularbiologische, strukturelle und evolutive Studien, die uns erlauben sollen, den Cyklisierungsmechanismus auf molekularer Ebene zu klären und die Substratspezifität zu modulieren.