GLYCAN STRUCTURE & POSITION OF GLYCOSYLATION SITES ON DSIAT

聚糖结构

基本信息

  • 批准号:
    8170742
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.26万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    2010
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    2010-06-01 至 2011-05-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

This subproject is one of many research subprojects utilizing the resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source, and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator. The Drosophila sialytransferase (DSiaT) gene, which is closely related to the vertebrate ST6Gal sialytransferase family, has been characterized recently and the in vitro enzymatic activity and acceptor specificity has been determined. As in vitro acceptors, this enzyme was found to prefer terminal LacdiNAc and LacNAc residues found on N-linked glycans of glycoproteins (Koles, et al., 2004). In this collaborative work, we are performing the analysis of glycan structure and the site(s) of glycosylations on the DSiaT. Our data show that the N-glycan structure of the DSiaT has a fucosylated high-mannose type (Man3GlcNAc2Fuc1) as the main component. We are currently working on the mapping of N-glycosylation sites.
这个子项目是许多研究子项目中的一个 由NIH/NCRR资助的中心赠款提供的资源。子项目和 研究者(PI)可能从另一个NIH来源获得了主要资金, 因此可以在其他CRISP条目中表示。所列机构为 研究中心,而研究中心不一定是研究者所在的机构。 果蝇唾液酸转移酶(DSiaT)基因与脊椎动物ST 6 Gal唾液酸转移酶家族密切相关,近年来已被鉴定并测定了其体外酶活性和受体特异性。 作为体外受体,发现该酶偏好糖蛋白的N-连接聚糖上发现的末端LacdiNAc和LacNAc残基(Koles等人,2004年)。 在这项合作工作中,我们正在对DSiaT上的聚糖结构和糖基化位点进行分析。 我们的数据表明,DSiaT的N-聚糖结构具有岩藻糖基化的高甘露糖型(Man 3GlcNAc 2Fuc 1)作为主要组分。 我们目前正在研究N-糖基化位点的定位。

项目成果

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知道了