Wirkungsweise von molekularen Chaperonen und Proteasen in der Faltung und Degradation von Proteinen im Cytosol

分子伴侣和蛋白酶在功能上的结合，网络，网络和Qualitätskontrolle zellulärer蛋白质，蛋白质，控制，Aktivität和Stabilität调节蛋白。比舍利格和zuk<s:1> nftiger Forschungsschwerpunkt der Antragsteller ist die Analyse von Chaperonen和Proteasen des Cytosols， mit E. coli也hauptsächlichem modelorganismus和drei mittelfristigen Zielen。Erstens soll beestim werden, die Chaperone die Faltung neusynthetisierter protein, die Solubilisierung and rckfaltung aggregierter protein, die Aktivitätskontrolle E. coli和höherer zellvermitteln的天然调节蛋白。Zweitens sollen ausgewahlte伴侣和Proteasen, insbesondere Hsp70, Triggerfaktor和Hsp100 (Clp) Proteine, hinsichtlich我Struktur-Funktionsbeziehungen analysiert了。大肠杆菌蛋白酶水解机理研究Substratselektivität。zuden zentralen experimenten Ansätzen gehören umfassende Identifizierungen auch geringster Proteinmengen nach 2D-Gelelektrophorese, H/D-Austauschexperimente， ortsspezifische Quervernetzung mitanschließ ender Identifizierung der quervernetzten Aminosäuren sowie蛋白质足迹。Diese Untersuchungen的翻译结果：Diese Untersuchungen的翻译结果：Diese Untersuchungen的翻译结果：Diese untersugen的翻译结果：Diese untersugen的翻译结果：

Molekulare Chaperone und Proteasen bilden ein funktionelles Netzwerk zur Faltung und Qualitätskontrolle zellulärer Proteine sowie zur Kontrolle der Aktivität und Stabilität regulatorischer Proteine. Bisheriger und zukünftiger Forschungsschwerpunkt der Antragsteller ist die Analyse von Chaperonen und Proteasen des Cytosols, mit E. coli als hauptsächlichem Modellorganismus und drei mittelfristigen Zielen. Erstens soll bestimmt werden, wie Chaperone die Faltung neusynthetisierter Proteine, die Solubilisierung und Rückfaltung aggregierter Proteine sowie die Aktivitätskontrolle nativer Regulatorproteine in E. coli und höherer Zellen vermitteln. Zweitens sollen ausgewählte Chaperone und Proteasen, insbesondere Hsp70, Triggerfaktor und Hsp100 (Clp) Proteine, hinsichtlich ihrer Struktur-Funktionsbeziehungen analysiert werden. Drittens sollen die Mechanismen der Substratselektivität von E. coli Proteasen bestimmt werden. Zu den zentralen experimentellen Ansätzen gehören umfassende Identifizierungen auch geringster Proteinmengen nach 2D-Gelelektrophorese, H/D-Austauschexperimente, ortsspezifische Quervernetzung mit anschließender Identifizierung der quervernetzten Aminosäuren sowie Protein-footprinting. Diese Untersuchungen erfordern den kombinierten Einsatz des vorhandenen ESI-Tandem-Quadrupol-Tof-Massenspektrometers und des beantragten MALDI-TOF/TOF-Massenspektrometers.