Warum sind nonsense Mutationen in I(2)35Aa von Drosophila melanogaster letal ?. Aufklärung der essentiellen Funktionen der Polypeptid GalNAc-Transferase dGalNAc-T1 durch Glykoproteom-Analysen

果蝇-模型I(2)35Aa/dGalNac-T1 sollen靶蛋白与ppgalnac -转移酶的鉴定[j]。Dieses Vorhaben könnte Aufschluss <e:1> berdie noch weitgehend unbekannten funktionellen Aspekte der O-Glykosylierung geben。Ziel dieses Projektes ist in Einzelnen, (1) durch Einsatz rekombinter Glykosylierungssonden (human and inseten - mucine) das O-Glykoprofil etabilien D. melanogaster-Zellinien zu erstlen (2) gezielte o - glykokoprotein - fraktionierungen durch Affinitäts-Chromatographie vornehmen zu können, (3) durch differenzielle Proteomanalysen底物durch RNA-Interferenz abgeschalteten polypeptide - dgalnac - t1 zu identifizien和(4)disese ggfs。in in functionelles n.网络

Durch differenzielle Proteom-Analysen in dem Drosophila-Modell I(2)35Aa/dGalNac-T1 sollen Targetproteine der ppGalNAc-Transferase identifiziert werden, deren Ausfall letal ist. Dieses Vorhaben könnte Aufschluss über die noch weitgehend unbekannten funktionellen Aspekte der O-Glykosylierung geben. Ziel dieses Projektes ist es im Einzelnen, (1) durch Einsatz rekombinanter Glykosylierungssonden (Humane und Insekten-Mucine) das O-Glykoprofil etablierter D. melanogaster-Zellinien zu erstellen um (2) gezielte O-Glykoprotein-Fraktionierungen durch Affinitäts-Chromatographie vornehmen zu können, (3) durch differenzielle Proteomanalysen die Substrate der durch RNA-Interferenz abgeschalteten Polypeptid-dGalNAc-T1 zu identifizieren und (4) diese ggfs. in ein funktionelles Netzwerk einzuordnen.