Studien zur Regulation der O-Glykanbiosynthese in vivo

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Da die O-Glykanbiosynthese durch sukzessive Addition der Monosaccharid-Bausteine erfolgt, liegt die Vermutung nahe, daß einzelne enzymatische Schritte auf der Initiations-bzw. Elongationsebene in kompetitiven Beziehungen stehen und damit über den Peptidsequenz-Kontext hinaus als epigenetische Parameter regulatorischen Einfluß auf Ort und Struktur der Glykane ausüben. Ziel dieses Kooperationsprojekts ist es, (1) durch Einsatz rekombinanter Glykosylierungssonden (MUC1, MUC 4) in CHO-Zellen und glykosylierungsdefizienten Derivaten (IdID) bzw. in menschlichen Karzinomzellen mit einem Core2-GlcNAc-Transferase-Defekt (T47D) Einblick in die in vivo-Regulation der O-Glykanbiosynthese in Glykosyltransferase-Transfektanten zu erhalten. (2) Die Erkenntnisse aus in vivo-Studien sollen durch Untersuchungen in vitro ergänzt werden. für die uns chemisch/enzymatisch hergestellte Glykopeptide und eine Serie rekombinanter Polypeptid: GalNAc-Transferasen sowie core-spezifischer Glykosyltransferasen zur Verfügung stehen.