Studien zur Regulation der O-Glykanbiosynthese in vivo

在单核苷酸-Bausteine的过量加成过程中，O-聚糖的生物合成主要依赖于引发剂的酶促反应。在肽序列测定中，延伸率在竞争性的Beziehungen stehen和damit über中是表观遗传参数调节剂，影响Glykane的结构和器官。这些合作项目包括：（1）通过CHO-Zellen和Glykosylierungsdefizienten Derivaten（IdID）bzw中的一种糖基化（MUC 1，MUC 4）的组合。在具有核心2-GlcNAc-转移酶-缺陷（T47 D）的人中，在体内调节糖基转移酶-转移酶中的O-糖基生物合成。(2)体内的认知是通过体外的实验韦尔登来解决的。für die uns chemisch/enzymatisch hergestellte Glykopeptide und eine Serie rekombinanter Polyptid：GalNAc-Transferasen sowie core-specifischer Glykosyltransferasen zur Verfügung stehen.

Da die O-Glykanbiosynthese durch sukzessive Addition der Monosaccharid-Bausteine erfolgt, liegt die Vermutung nahe, daß einzelne enzymatische Schritte auf der Initiations-bzw. Elongationsebene in kompetitiven Beziehungen stehen und damit über den Peptidsequenz-Kontext hinaus als epigenetische Parameter regulatorischen Einfluß auf Ort und Struktur der Glykane ausüben. Ziel dieses Kooperationsprojekts ist es, (1) durch Einsatz rekombinanter Glykosylierungssonden (MUC1, MUC 4) in CHO-Zellen und glykosylierungsdefizienten Derivaten (IdID) bzw. in menschlichen Karzinomzellen mit einem Core2-GlcNAc-Transferase-Defekt (T47D) Einblick in die in vivo-Regulation der O-Glykanbiosynthese in Glykosyltransferase-Transfektanten zu erhalten. (2) Die Erkenntnisse aus in vivo-Studien sollen durch Untersuchungen in vitro ergänzt werden. für die uns chemisch/enzymatisch hergestellte Glykopeptide und eine Serie rekombinanter Polypeptid: GalNAc-Transferasen sowie core-spezifischer Glykosyltransferasen zur Verfügung stehen.