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転写終結因子Rho蛋白の分子解剖

转录终止因子Rho蛋白的分子解剖学

基本信息

批准号：
06680666
负责人：
重定勝哉
金额：
--
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1994
资助国家：
日本
起止时间：
1994 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

大腸菌転写終結因子rhoは46kDaの単一サブユニットからなる六量体の蛋白質因子である。これまでの研究からrho蛋白質は大きく三つの機能領域に分けることができることが知られている。すなわちN末およそ3分の1を占めるRNA結合領域、F_1-ATPaseとのホモロジーの高い中央領域、および機能が明らかでないC末領域である。我々はrho蛋白質の構造と機能との相関について理解を深めるため、rho蛋白質の各領域にランダムな変異を系統的に導入する試みを進めてきた。これまでに、特にC末領域の変異体について詳細な解析を行ったところ、この領域がATP結合とRNA結合との双方に重要な関与をしていることが明らかになった。また、最近bovine F_1-ATPaseの結晶構造が明らかにされたので、これをモデルとしてC末領域の変異体のうちATP結合能に欠陥のあるものの変異部位をプロットしてみると、それらは、全てATP結合部位の近傍に位置することが明らかとなった。このことはrho蛋白質のATP結合領域がF_1-ATPaseのそれと同様の立体構造をとることを強く示唆する。さらに、rho六量体は従来D_3配置をとると考えられていたが、これは誤りでありF_1-ATPaseと同様にC_6対称をとることが示唆された。この考えは我々が以前得ているクロスリンク実験の結果とも合致する。

The coliform terminator rho is a protein factor of 46 kDa and a protein factor of 46 kDa.これまでの Researchからrhoproteinは大きく三つのfunctional domainに分けることができることが知られている.すなわちN the end of およそ3分の1を开めるRNA binding domain, F_1-ATPaseとのホモロジーの高いcentral domain, およびfunctionality が明らかでないC end domain である. I 々はrho protein の structure and function との related について understanding を deep めるため, rh oIntroduction and introduction of various protein systems in various fields.これまでに、特にCfinal domainの変variantについてDetailed analysisな行ったところ、この区The ATP binding and RNA binding are both important.また、recently bovine F_1-ATPase's crystal structure and its binding energy陥のあるものの変different parts をプロットしてみると、それらは、 All the ATP binding sites are located close to each other.このことはrho protein のATP binding domain がF_1-ATPase のそれと同様のthree-dimensional structure をとることをstrong くshows soso する.さらに、rho6quantity bodyは従来 D_3 configurationをとると考えられていたが、これはErrorりでありF_1-ATPaseと同様にC_6対called をとることが时憆された.この考えは我々が Previously got ているクロスリンク実験のRESULTSとも合之する.