コラーゲンの小胞体・ゴルジ間輸送におけるHSP47の役割

HSP47在内质网-高尔基体胶原蛋白运输中的作用

基本信息

  • 批准号:
    04259216
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.28万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    1992
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1992 至 1993
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

コラーゲンに結合性をもつ新しいストレス蛋白質HSP47について、その機能と発現の解析に焦点を絞って研究を行なった。in vivoクロスリンク法に、特異抗体を用いた免疫沈降法、パルスチェイス法などを併用することによって、次のような点が明らかになった。ポリソームで合成されたプロコラーゲンは、小胞体へ入るとただちにHSP47と結合する。HSP47は、プロコラーゲンが3本鎖構造をとり、ヒドロキシレーションやグリコシレーションなどのプロセシングを受ける過程を助けているものと思われる。プロコラーゲんがゴルジ体を経由して分泌される前に、HSP47は解離し、そのC末端に存在するRDEL配列によって、小胞体へと戻される。このようにHSP47は、小胞体とゴルジ間をシャトルのように往復しながら、コラーゲンの3本鎖形成、プロセシング、分泌などを助ける、いわゆる分子シャペロンとして機能しているものと思われる。コラーゲンの3本鎖形成を阻害した場合、チレフェルディンAなどの試薬によって小胞体からゴルジへの輸送を阻害した場合などは、HSP47はコラーゲンから解離せず、異常コラーゲンの分泌を抑えているものと考えることができる。これも従来から言われてきた分子シャペロンの機能の一つである。これまでのストレス蛋白質と異なり、HSP47は基質特異性をもつストレス蛋白質として最初に発見されたものである。HSP47のゲノムDNAクローニングに成功した。HSP47ゲノムは、6個のエキソンをもち、またそのプロモーター分位には、よく保存された熱ショックエレメント(HSE)が存在することを明らかにし、厳密な意味でHSP47をストレス蛋白質と見なせることが明らかになった。
HSP47 is a new protein with binding properties, and its function and development are the focus of research. In vivo, use of specific antibodies, immunoprecipitation, and other methods The protein is synthesized by HSP47. HSP47 is a key component in the process of building a three-dimensional constitutive model. It is also a key component in the design of a three-dimensional constitutive model. HSP47 is dissociated from HSP47, and RDEL is present at the C-terminal. HSP47 is a small cell that can be used to form, secrete, and function three essential locks. HSP47 is the most important factor in the formation of the 3-D lock. It is the most important factor in the formation of the 3-D lock. This is the first time I've ever seen a woman. HSP47 is a matrix-specific protein that was originally discovered. HSP47 is a highly successful DNA donor. HSP47 is a protein that exists in the six components of the protein chain.

项目成果

期刊论文数量(12)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
M.YANAGUCHI,K.HAGATA: "Dowii-regulation of interleukin 6 receprors of moucc myebmonocytic leukemic cells by leukemia inhibitory factor." Journal of Biological Chemistry. 267. 22035-22042 (1992)
M.YANAGUCHI、K.HAGATA:“白血病抑制因子对 moucc 粒单核细胞白血病细胞的白细胞介素 6 受体的 Dowii 调节。”
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
N.KIOKA,K.NAGATA: "Quercetin,a bioflavonoid,inhibits the increase of human multidruh resistauce geue(MDR1)expression coused by arseuite." FEBS Letters. 117. 307-309 (1992)
N.KIOKA、K.NAGATA:“槲皮素是一种生物类黄酮,可抑制由砷酸引起的人类多药耐药基因 (MDR1) 表达的增加。”
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
N.NAKAMURA,K.NAGATA: "Purification and characterization of a vimentin-specific proteasi in mousi inyeloid leukemia cells." European Journal of Biochemistry. 205. 947-954 (1992)
N.NAKAMURA、K.NAGATA:“mousi 细胞白血病细胞中波形蛋白特异性蛋白酶的纯化和表征。”
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
H.TAKEXHI,K.NAGATA: "Molecular cloning of a mouse 47-KDa heat shock protcin(HSP47),a collagen-binding stress protein." European Journal of Biochemistry. 206. 323-329 (1992)
H.TAKEXHI、K.NAGATA:“小鼠 47-KDa 热休克蛋白 (HSP47)(一种胶原蛋白结合应激蛋白)的分子克隆。”
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
A.NAKAI,K.NAGATA: "Involvement of the stress protein HSP47 in procollagen processing in the evdoplgsmic reticulum." Journal of Cell Biology. 117. 903-914 (1992)
A.NAKAI、K.NAGATA:“应激蛋白 HSP47 参与外周网状胶原加工。”
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
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    0
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  • 通讯作者:
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知道了