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分子認識人工酵素機能を付加した界面での光触媒設計と構造・機能相関の研究

光催化剂设计及其与分子识别人工酶功能界面结构-功能关系研究

基本信息

批准号：
14050030
负责人：
岩澤康裕
金额：
$ 1.86万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2002
资助国家：
日本
起止时间：
2002 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

界面におけるナノ組織構造体では、原子・分子あるいは固体などでは見いだすことのできない、また従来にはない構造や物性そして触媒機能を創出することができる。本研究では、生体酵素システムを越える光触媒反応系の実現のために、界面を媒体とする無限の展開が可能な人工酵素型の分子認識能を持つMolecular Imprinting触媒を構築し、新光触媒機能の創出を図った。さらに時間分解エネルギー分散型X線吸収微細構造(DXAFS)法及び光電子放出顕微鏡(PEEM)を用いて表面構造及び電子状態ダイナミクスを追跡した。その結果、界面を利用したMolecular Imprinting触媒の設計に成功した。新規触媒では、反応分子のメチル基、エチル基を識別することが可能であり、さらに通常のRh錯体の触媒に比べて約50倍も活性が高いことを見いだした。一方、Ag-Ni/Si(100)上のUV照射PEEM像の新規現象を発見した。30・m幅のAg-Ni格子パターンをSi(100)上に形成させUV光を照射すると、放出電子収量が時間と共に変化し、それまで明るく観察されていたAg領域が次第に暗くなり、相対的に暗く観察されていたNi領域が明るくなり、光照射後約14分で輝度が逆転する表面ナノ構造の関与する光誘起現象と思われる。さらに、時間分解DXAFSにより、表面上のRuクラスターの構造ダイナミクスを追跡することに成功し、従来法では得られないクラスター骨格変化の時間スケール、結合の形成/切断の順序、及びそれらのアレニウスパラメーターが明らかにされた。

Interface structure, atom, molecule, solid, structure, physical property, catalytic function, etc. In this study, the biological enzyme system was developed to realize the photocatalytic reaction system, and the interface media was developed to develop the molecular recognition ability of artificial enzyme type catalyst. Time resolved X-ray absorption microstructure (DXAFS) and photoelectron emission microscopy (PEEM) are used to trace surface structures and electron states. As a result, the design of Molecular Imprinting catalyst was successfully carried out. The activity of the new catalyst is about 50 times higher than that of the usual Rh complex. A new phenomenon of UV irradiation PEEM imaging on Ag Ni/Si(100) was observed. 30 m width Ag-Ni lattice formed on Si(100) after irradiation with UV light, the amount of emitted electrons changed with time, and the amount of emitted electrons changed with time. The Ag domain changed with time, and the corresponding amount of emitted electrons changed with time. In addition, the time decomposition DXAFS, the structure of Ru species on the surface, the time of the structure change, the order of the formation/separation of the bond, and the time of the structure change are successfully traced.