Molekulare Charakterisierung von Proteinfaktoren mit Funktion im endozytotischen und vakuolären Proteintransport der Hefe Saccharomyces cerevisiae

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Endosomaler Membrantransport ist eine fundamentale Funktion eukaryontischer Zellen und ist von Hefe bis hin zum Menschen stark konserviert. Um die Spezifität der Transportschritte zu kontrollieren, bedarf es komplexer Regulationsmechanismen. Das beantragte Projekt befasst sich mit der Charakterisierung von neu identifizierten Hefe Proteinen, die für den endosomalen Transport und die Biogenese der Vakuole von Bedeutung sind, und die physikalische und genetische Interaktion untereinander zeigen. Von zentralem Interesse ist die weitere Charakterisierung von Ysl2p, einem Verwandten der konservierten Sec7 Familie und einem potentiellen Guaninnukleotid Austauschfaktor für das Arf Familienmitglied Arl1p. Neben Arl1p wurde Neo1p als ein weiterer Interaktionspartner von Ysl2p identifiziert. Da dieses Protein als Mitglied der Drs2 Unterfamilie der P-Typ ATPasen vermutlich eine Aminophospholipid Translokase darstellt, wurde somit eine funktionelle Verbindung zwischen Lipidasymmetrie innerhalb der Lipiddoppelschicht von Organellen und der Rolle von Ar1/Arfs und GEFs entdeckt. Die enzymatische Aktivität von Neo1p im Vesikeltransport und die molekularen Interaktionen mit anderen Proteinen des Endomembransystems ist zweiter Schwerpunkt der beantragten Analysen. Schließlich soll die Funktion von zwei Proteinen unbekannter Funktion untersucht werden, die bereits als Interaktionspartner von Y2l2p und Neo1p identifiziert wurden. Diese Arbeiten werden neue Einblicke in den stark konservierten Mechanismus des endosomalen Membrantransport aller eukaryontischen Zellen gewähren.