课题基金 / 基金详情

リン酸化・脱リン酸化によるヌクレオリーム会合の制御

リン酸化・脱リン酸化によるヌクレオリーム会合の制御
通过磷酸化/去磷酸化调节核仁结合
批准号:
62220027
负责人:
鈴木 理
金额:
$1.02万
依托单位国家:
日本
项目类别:
Grant-in-Aid for Special Project Research
财政年份:
1987
资助国家:
日本
项目状态:
已结题
起止时间:
1987 至 --

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项目成果

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真核生物の染色体はヌクレオソームとよぶ蛋白質(H2A, H2B, H3, H4の4種のヒストン)-核酸複合体がH1蛋白質と相互作用して高次構造を形成したものである.ウニ精子核H1を用いて核酸との相互作用を調べた. 特に, リンカーDNAに結合するH1N端に注目してきた. この領域がアミノ酸4残基の6回のくり返しからなる事を1次配列から指摘した. (SPKK)これをもとにユニット1つ(4残基)2つ(8残基)を合成し, NMR測定を行った. この結果, このユニットが水素結合を2つ持つターン構造である事が明らかになった. COSY, NOESY, TOXY, ROESY, E-COSY, HMBC等のデータをもとに, 日本電子永山グループと協力してこの構造をディスタンスジェオメトリー法で決定しつつある.このH1が受精に際して代謝を受ける事, またその際リン酸化される事はすでに報告されている. ウニ卵よりSPKK特異的なプロテアーゼとキナーゼを単離した. プロテアーゼは分子量約3万でセリンプロテアーゼらしく2価イオン(Mg^#, Ca^#)要求性である. キナーゼはcAMP依存性で触媒単位2個, 調節単位2個からなる4量体である. 分子量は両単位とも約4万である. キナーゼがセリンをリン酸化し, SPKKの核酸結合がゆるやかになったところでプロテアーゼが切断するものと思われる.
期刊论文(2)
专著(0)
科研奖励(0)
会议论文
鈴木 理: Proc,Japan acad.64. 29-32 (1988)
铃木修:Proc,日本 acad.64(1988)。
DOI: --
发表时间:
期刊:
影响因子: --
作者: []
通讯作者:
鈴木 理: Proc,Japan acad.64. 33-36 (1988)
铃木修:Proc,日本 acad.64(1988)。
DOI: --
发表时间:
期刊:
影响因子: --
作者: []
通讯作者:
体育の教員養成課程における学習者の運動観察能力の養成に関する理論的・実証的研究
  • 批准号:
    20K11496
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
  • 资助金额:
    $1.41万
  • 财政年份:
    2020
  • 负责人:
    鈴木 理
  • 依托单位:
ヒト悪性リンパ腫におけるN型およびO型糖鎖とガレクチンの生物学的機能の解明
  • 批准号:
    17790241
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
  • 资助金额:
    $2.24万
  • 财政年份:
    2005
  • 负责人:
    鈴木 理
  • 依托单位:
創薬標的蛋白質を特定するための、病原菌およびヒトの代謝比較研究調査
場の発散とその幾何
  • 批准号:
    08211105
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 资助金额:
    $0.64万
  • 财政年份:
    1996
  • 负责人:
    鈴木 理
  • 依托单位:
海外基金