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チトクロームPー450の分子生物学:機能の分子機構

细胞色素 P-450 的分子生物学：功能的分子机制

基本信息

批准号：
63635005
负责人：
石村巽
金额：
$ 30.59万
依托单位：
Keio University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1988
资助国家：
日本
起止时间：
1988 至 1990
项目状态：
已结题

项目摘要

1)石村らはラットおよびウシ副腎皮質からアルドステロン合成を司る新しいPー450分子種を分離(J.Biochem.105およびJ.Biol.Chem.,投稿中)するとともに、アロマターゼチトクロムPー450反応をモデル系を使って追求し、10ー水酸化ノルアンドロステンジオンを中間体とする新しい反応機構を提出した(J.Amer.Chem.Soc.,111)。 2)森島、飯塚、北川らは、EPR、高分解能NMRあるいは共鳴ラマン散乱法などを用いてPー450ならびに近縁ヘムタンパク質の構造を解析し、ヘム周辺の微細構造の変化が配位子結合反応に及ぼす効果を解明した(J.Biol.Chem.,264in press他)。 3)川戸らはミトコンドリア膜中に埋れたPー450の回転運動や蛋白間相互作用をPー450・COのフラッシュフォトリシス偏光解消を利用して測定し、基質の結合によるPー450の運動性の変化や電子伝達系成分と結合して生ずる複合体の解離会合を解析した(J.Biochem.,104)。 4)井柳らはパルスラジオリシス法等を用いてPー450および関連する電子伝達系成分の電子状態ならびに電子移行機作を解明した(J.Biol.Chem.,263他)。 5)片桐らはPー450_<11β>によるアロマターゼ反応のメカニズムを解析するとともに、ある種の微生物からステロイドを代謝する新しいPー450分子種を発見した(Arch.Biochem.Biophys.,267他)。 6)武森らは精製したPー450_<C21>、Pー450_<17α、lyase>ならびに関連電子伝達系をリポソームに埋め込み、Pー450量、NADPH-P-450還元酵素、チトクロームb_5、基質濃度などの影響を詳細に検討し、糖質コルチコイドとアンドロゲン生成の分子レベルでの調節機構を解析した(Biochim.Biophys.Acta,937他)。 7)岡本ら、吉田らはそれぞれPー450_<11β>系およびPー450_<14DM>の作用機作を追求し、DOCから19ーnorーDOCへの転換経路ならびに基質結合に必須なアミノ酸残基などを明らかにした(Biochem,Biophys,Res,Communs,115他)。

1)Ishimura's new P-450 molecular species were isolated from the pararenal cortex (J.Biochem.105) and J. Biol.Chem., In the submission, a new reaction mechanism was proposed for use in the production of intermediate products (J. Amer. Chem. Soc., 111)。2)Morishima, Iizuka, Kitagawa, EPR, high resolution energy NMR, resonance scattering method, application of P-450, near-surface texture analysis, microstructural transformation of the periphery, ligand binding reaction and effect analysis (J. Biol.Chem., 264in press him). 3)Kawahiro Kotoshi determined the locomotor activity and protein-protein interactions of P-450 embedded in the Kontokori membrane using the polarization depolarization of P-450·CO, and analyzed the changes in the locomotor activity of P-450 and the dissociation and convergence of the complex resulting from the binding of electron transport system components during matrix binding (J. Biochem., 104)。4)The electronic state of the electron transfer system components and the electron migration mechanism are explained by using the P-450 and P-450 correlation methods (J. Biol.Chem., 263). 5) A new P-450 molecular species was discovered (Arch.Biochem.Biophys., 267). 6)The effects of P-450_<C21>, P-450_<17α, lyase> and related electron transfer system on the concentration of P-450, NADPH-P 7)Okamoto and Yoshida are the functional units of P-450_<11β>, <14DM>DOC-19 nor-DOC-19, which are the functional units of P-450_<11 β>.