O-グリコシド結合型N-アセチルグルコサミン転移酵素の組織、細胞における発現

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糖蛋白質の糖鎖には、アスパラギン型糖鎖とムチン型糖鎖がよく知られている。それらに加えて、細胞質および核内の種々の蛋白質を構成するセリン或いはスレオニン残基に、N-アセチルグルコサミン(GlcNAc)が1つだけOグリコシド結合したO-GlcNAcの存在が、近年明らかとなった。このようなOグリコシド結合型N-アセチルグルコサミン(O-GlcNAc)の機能はセリンやスレオニンのリン酸化の調節や、細胞内シグナル伝達あるいは核内での転写の制御への関与などが示唆されている。またO-GlcNAcは、従来より知られている糖鎖合成過程とは全く異なる経路で合成される。最近、このO-GlcNAc転移酵素の遺伝子がラット、ヒト、線虫などでクローニングされたが、その局在については不明である。今回、ラット膵臓におけるO-GlcNAc並びにO-GlcNAc転移酵素の局在を検討した。光顕的に観察すると、O-GlcNAc転移酵素は外分泌部では腺房細胞に、またランゲルハンス島ではA細胞と膵ポリペプチド(PP)細胞に強く発現していることが認められた。さらに、電顕観察より、O-GlcNAc転移酵素は主に細胞の核のユークロマチンに存在し、また腺房細胞の酵素原顆粒の周囲、並びにA細胞のα顆粒の周囲の細胞質に存在することが明かになった。このようなO-GlcNAc転移酵素の局在は、O-GlcNAcの場合とほぼ一致していた。