光回復酵素及びクリプトクロームタンパクファミリーの作用メカニズム
光活化酶和隐花色素蛋白家族的作用机制
基本信息
- 批准号:02J01039
- 负责人:
- 金额:$ 2.3万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for JSPS Fellows
- 财政年份:2002
- 资助国家:日本
- 起止时间:2002 至 2004
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
クリプトクローム(Cryptochrome : CRY)は光回復酵素・青色光受容体タンパクファミリーの一員である。このタンパクファミリーは一次構造のみでなく高次構造もよく似ており、補酵素としてFADを持つフラボタンパクであるといった共通性を持つ。しかしながら光回復酵素は紫外線損傷の修復に、クリプトクロームは概日リズムの制御にと言ったように機能的に多様である。最近、シアノバクテリアから新しくこのタンパクファミリーに属するタンパクCRY-DASHがクローニングされ、その結晶構造が解かれた。CRY-DASHは細菌ではじめて見つかったクリプトクロームでその後、他の細菌、植物から次々とクローニングされてきた。今回われわれはデータベース検索により魚類(ゼブラフィッシュ)、両棲類(アフリカツメガエル)からCRY-DASHのホモログ遺伝子を発見し、cDNA全長をクローニングした。系統解析の結果この遺伝子は確かにCRY-DASHサブファミリーに含まれることが明らかとなった。両タンパクを精製し解析した結果これらのタンパクがこのタンパクファミリーの特徴であるフラビンと葉酸を補酵素として持っており、弱い光回復酵素活性を持つことが判った。動物クリプトクロームの概日リズム制御における機能は時計遺伝子の転写制御で、転写因子であるCLOCK/BMALの活性を抑制することであるが、この活性は脊椎動物のCRY-DASHにはなかった。CRY-DASHはFADや葉酸を持つことから光を利用した生命活動に機能しているものと考えられる。今回の解析では弱い光回復酵素活性が検出されたもののこれが本来の機能であるかは明らかではないし、概日リズムとの関与もまだ否定できない。
Cryptochrome : CRY is a member of Cyan Photoreceptor. The first order structure is the first order structure, and the second order structure is the third order structure. Photo-reversion enzymes have a variety of functions for UV damage repair and control. The most recent, most recent, most recent CRYST-DASH bacteria Now, we are looking forward to the discovery of a cDNA fragment from a fish, a fish, and a fish. The result of system analysis is that CRY-DASH is not accurate. The results of the analysis showed that the activity of folic acid and folic acid supplement enzyme remained stable and weak. Animal CRY-DASH function is the inhibition of CLOCK/BMAL activity by chronometer genes, transcription factors, and CRY-DASH in vertebrates. CRYST-DASH FAD FAD The present analysis of the enzyme activity is weak, and the enzyme activity is weak.
项目成果
期刊论文数量(6)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Hirayama J. et al.: "Functional and structural analyses of cryptochrome. Vertebrate CRY regions responsible for interaction with the CLOCK : BMAL1 heterodimer and its nuclear localization."Journal of Biological Chemistry. 278・37. 35620-35628 (2003)
Hirayama J.等人:“隐花色素的功能和结构分析。负责与CLOCK相互作用的脊椎动物CRY区域:BMAL1异二聚体及其核定位。”生物化学杂志278・37(2003)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Jun Hirayama: "New role of zCRY and zPER_2 as regulators of sub-cellular distributions of zCLOCK an zBMAL proteins"Nucleic Acids Research. 31・3. 935-943 (2003)
Jun Hirayama:“zCRY 和 zPER_2 作为 zCLOCK 和 zBMAL 蛋白亚细胞分布调节剂的新作用”《核酸研究》31・3(2003 年)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Daiyasu H., Ishikawa T.et al.: "Expansion of the new photolyase/cryptochrome subfamily, CRY-DASH"Genes to Cells. 9・5(In press). (2004)
Daiyasu H.,Ishikawa T.et al.:“新光裂解酶/隐色色素亚家族,CRY-DASH”基因到细胞的扩展(2004 年)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Ishikawa Tomoko: "Zebrafish CRY represses transcription medeated by CLOCK-BMAL heterodimer without inhibiting its binding to DNA"Genes to Cells. 7・10. 1073-1086 (2002)
Tomoko Ishikawa:“斑马鱼 CRY 抑制 CLOCK-BMAL 异二聚体介导的转录,而不抑制其与 DNA 的结合”《基因与细胞》1073-1086。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Role of Gln1029 in the photoactivation processes of the LOV2 domain in adiantum phytochrome3.
- DOI:10.1021/bi0494727
- 发表时间:2004-06
- 期刊:
- 影响因子:2.9
- 作者:D. Nozaki;T. Iwata;T. Ishikawa;T. Todo;S. Tokutomi;H. Kandori
- 通讯作者:D. Nozaki;T. Iwata;T. Ishikawa;T. Todo;S. Tokutomi;H. Kandori
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Furutani-Seiki M;Todo T;et al.;Kamei Y.;Todo T;藤堂 剛;石川 智子;亀井 保博;藤堂 剛;藤堂 剛;亀井 保博;藤堂 剛;Ishikawa T;Schleicher E;Todo T;Todo T;藤堂 剛;藤堂 剛;冨田 純也;阿部 朋考;Todo T;Kobayashi Y;Hitomi K;Zikihara K;Hirayama J - 通讯作者:
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