合理的設計した化学モデルを用いた酵素酸素活化反応の系統的研究

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呼吸鎖における末端酸化酵素チトクロムc酸化酵素は酸素を水へと触媒的に還元している。この反応活性部位にはヘム(鉄ポルフィリン,heme a_3)が存在し、その周辺に(His)_3Cu錯体(Cu_B)、Hisと交差縮合したTyr、およびheme a_3の軸配位子Hisが存在する。この内でCu_Bの働きは十分解明されていない。また、錯体化学的にも銅-鉄異核二核錯体における酸素分子活性化は興味ある課題である。そこで、酵素と酷似した配位構造を取れる3脚型トリピリジルメタン配位子(R-CPy_3)を鉄ポルフィリンに共有結合したモデル錯体を合成し、その酸素との反応を各種スペクトル法により検証した。橋頭位の置換基R=H,Me,MeOと変えることにより、銅との配位構造の影響も調べた。様々の溶媒と置換基Rについて系統的に検討した結果、R=H、2-MeTHFを溶媒とした場合、最も酸素との反応性が高く、-90℃において3種類の酸素錯体が共鳴ラマン分光法により検出された:銅-ヘム間にペルオキソ架橋を持つ2種の錯体[μ-η^2:η^2,ν(O-O)=736/696,およびμ-η^2:η^1,791/747cm^<-1>(^<16>O_2/^<18>O_2)]並びにヘム-スーパーオキシ錯体[ν(Fe-O)=571/548cm^<-1>]。これらの酸素錯体は、僅かに昇温する事により全てスーパーオキシ錯体となった。以上の結果より、R-CPy_3配位子が共有結合で固定されているためμ-η^2:η^2錯体構造を取るには最適な構造ではないことがあるものの、3脚型窒素配位子銅錯体とヘム間で生成するペルオキソ錯体は熱的に不安定であることが分かった。従って、酵素における常温での酸素との反応において銅-鉄間に生成するペルオキソ錯体は酸素活性化の中間体である可能性は乏しいと結論づけた。