合理的設計した化学モデルを用いた酵素酸素活化反応の系統的研究

使用合理设计的化学模型系统研究酶促氧活化反应

• 批准号: 04F03270
• 负责人: 成田 吉徳
• 金额: $ 1.79万
• 依托单位: Kyushu University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for JSPS Fellows
• 财政年份: 2004
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2004 至 2005
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-04F03270/
• 关键词: 酸素分子活性化; チトクロムc酸化酵素; ヘム; 3脚配位子; 銅錯体; ペルオキソ化合物; 異核二核錯体; 鉄ポルフィリン; 酸素錯体; 配位様式

呼吸鎖における末端酸化酵素チトクロムc酸化酵素は酸素を水へと触媒的に還元している。この反応活性部位にはヘム(鉄ポルフィリン,heme a_3)が存在し、その周辺に(His)_3Cu錯体(Cu_B)、Hisと交差縮合したTyr、およびheme a_3の軸配位子Hisが存在する。この内でCu_Bの働きは十分解明されていない。また、錯体化学的にも銅-鉄異核二核錯体における酸素分子活性化は興味ある課題である。そこで、酵素と酷似した配位構造を取れる3脚型トリピリジルメタン配位子(R-CPy_3)を鉄ポルフィリンに共有結合したモデル錯体を合成し、その酸素との反応を各種スペクトル法により検証した。橋頭位の置換基R=H,Me,MeOと変えることにより、銅との配位構造の影響も調べた。様々の溶媒と置換基Rについて系統的に検討した結果、R=H、2-MeTHFを溶媒とした場合、最も酸素との反応性が高く、-90℃において3種類の酸素錯体が共鳴ラマン分光法により検出された:銅-ヘム間にペルオキソ架橋を持つ2種の錯体[μ-η^2:η^2,ν(O-O)=736/696,およびμ-η^2:η^1,791/747cm^<-1>(^<16>O_2/^<18>O_2)]並びにヘム-スーパーオキシ錯体[ν(Fe-O)=571/548cm^<-1>]。これらの酸素錯体は、僅かに昇温する事により全てスーパーオキシ錯体となった。以上の結果より、R-CPy_3配位子が共有結合で固定されているためμ-η^2:η^2錯体構造を取るには最適な構造ではないことがあるものの、3脚型窒素配位子銅錯体とヘム間で生成するペルオキソ錯体は熱的に不安定であることが分かった。従って、酵素における常温での酸素との反応において銅-鉄間に生成するペルオキソ錯体は酸素活性化の中間体である可能性は乏しいと結論づけた。

Respiratory lock terminal acidifying enzyme, acidifying enzyme, water catalysing enzyme The active site of this reaction is (Fe),(His),(Cu),(His),(Tyr),(His),(His). The Cu_B content in this paper is very clear. Cu-Fe heteronuclear complex in complex chemistry The enzyme is similar to the ligand structure. The ligand (R-CPy_3) is a common ligand. Bridgehead substitution group R=H,Me,MeO The results of the investigation of the solvent and substitutional group R system show that R=H, 2-MeTHF solvent, high reactivity of the most acidic element, resonance spectroscopy at-90℃ and three kinds of acidic element complexes are detected: copper-oxygen bridging complex [μ-η^2:η^2,ν(O-O)=736/696, μ-η ^2:η^1,791/747cm^<-1>(^O_2<16>/^O_2<18>)] and copper-oxygen bridging complex [ν(Fe-O)=571/548cm^<-1>]. The acid content of the compound is different from that of the compound. The results above show that R-CPy_3 ligands are commonly bound to each other, and R-CPy_3 ligands are commonly bound to each other, and R-CPy_3 ligands are commonly bound to each other. The results showed that there was a lack of possibility for the formation of copper-iron intermediate in the reaction between acid and iron at room temperature.

项目成果

An elabolate model of cytochrome c oxidese active site displaying a unique conversion of a heme-m-peroxo-Cu^<II> species to a heme-superoxo/Cu^I

细胞色素 c 氧化物酶活性位点的精细模型显示了血红素-m-过氧-Cu^<II>物种到血红素-超氧/Cu^I的独特转化

• 发表时间: 2005
• 期刊: Angew.Chem.Int.Ed 45・12
• 作者: J.-G.Liu;Y.Naruta;F.Tani
• 通讯作者: F.Tani

光合成と呼吸:水と酸素の相互変換に関与する金属酵素とその化学モデル

光合作用和呼吸：参与水和氧相互转化的金属酶及其化学模型

• 发表时间: 2004
• 期刊: 触媒 46・4
• 作者: T.Chishiro;Y.Naruta et al.;成田吉徳
• 通讯作者: 成田吉徳

An Elaborate Functional Model of Cytochrome c Oxidase Active Site Displaying a Unique Conversion of a Heme-μ-peroxo-CuII Species to a Heme-superoxo/CuI

细胞色素 c 氧化酶活性位点的精细功能模型显示血红素-μ-过氧-CuII 物种到血红素-超氧/CuI 的独特转化

• 发表时间: 2005
• 期刊: Angew. Chem. Int. Ed 44
• 作者: J.-G. Liu;Y. Naruta;F. Tani
• 通讯作者: F. Tani

Selective Formation of a Stable m-Peroxo Ferric Heme-Cu^<II> Complex from the Corresponding m-Oxo Fe^<III>-Cu^<II> Species and Hydrogen Peroxide

从相应的间过氧化铁^<III>-Cu^<II>物种和过氧化氢选择性形成稳定的间过氧铁血红素-Cu^<II>络合物

• 发表时间: 2005
• 期刊: Chem Commun. 8
• 作者: T. Chishiro;Y. Shimazaki;F. Tani;Y. Naruta;水野浩二;Y.Naruta et al.
• 通讯作者: Y.Naruta et al.

UV Resonance Raman Study of Model Complexes of the Cu_B Site of Cytochrome c Oxidase

细胞色素c氧化酶Cu_B位点模型配合物的紫外共振拉曼研究

• 发表时间: 2005
• 期刊: J.Mol.Struct. 735-736
• 作者: T. Chishiro;Y. Shimazaki;F. Tani;Y. Naruta;水野浩二;Y.Naruta et al.;水野浩二;Y.Nagano et al.
• 通讯作者: Y.Nagano et al.