Spektroskopische Untersuchungen der elektronischen Eigenschaften von zweidimensionalen Proteinkristallen und deren chemischer Wechselwirkung mit Metallen

二维蛋白质晶体的电子特性及其与金属的化学相互作用的光谱研究

• 批准号: 58939292
• 负责人: Professor Dr. Clemens Laubschat
• 金额: --
• 依托单位: Professur für Physikalische Chemie, Mess- und Sensortechnik
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2007
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2006-12-31 至 2016-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/58939292?language=en
• 关键词: Spektroskopische; Untersuchungen; der; elektronischen; Eigenschaften

Aufbauend auf den im laufenden Projekt erreichten und international beachteten Ergebnissen zur elektronischen Struktur von regulären bakteriellen Oberflächenproteinen (S-Schichten) und zu möglichen Mechanismen des Ladungstransports in diesen Proteinkristallen sollen jetzt die Untersuchungen vollständig auf die Aufklärung der Wechselwirkung von s- und d-Metallen mit SSchichten fokussiert werden. Dabei stehen drei Fragenkomplexe im Mittelpunkt: (i) Worin liegen grundsätzliche Unterschiede der Wechselwirkung von s- und d-Metallen mit S-Schichten? Was ist die Ursache für den in den bisherigen Untersuchungen erstmals bei der physikalischen Beschichtung mit Ca beobachteten Effekt, dass s-Metalle die S-Schicht infiltrieren, wohingegen sich Ag, Pt und Pd bevorzugt an deren Oberfläche abscheiden und damit den Proteinkristall periodisch dekorieren? (ii) Hängt der Einfluss auf die elektronische und morphologische Struktur der SSchichten davon ab, ob die Beladung der S-Schichten physikalisch aus der Gasphase oder chemisch aus der flüssigen Phase erfolgt? (iii) Kann die elektronische Struktur von S-Schichten durch eine physikalische oder chemische Beschichtung mit Metallen so verändert werden, dass ein gegenüber dem nativen Protein verbesserter Ladungstransport eingestellt werden kann? Die geplanten Untersuchungen sollen ein detailliertes Verständnis für die chemische Wechselwirkung zwischen bakteriellen Zellhüllenproteinen und Metallen liefern. Es werden wesentliche Beiträge für das Verständnis der elektronischen Eigenschaften von Proteinen und der Wechselwirkungsmechanismen in organisch-metallischen Hybridstrukturen erwartet. Insbesondere soll durch Kombination mit hochaufgelösten Strukturuntersuchungen ein tieferes Verständnis der Selbstorganisation von geordneten metallischen Nanostrukturen auf regulären biomolekularen Templaten erreicht werden.

Aufbauend auf den im laufenden Projekt erreichten and international beachteten Ergebnissen zur elektronischen Struktur von regulären bakteriellen Oberflächenproteinen（S-Schichten）und zu möglichen Mechanismen des Ladungtransmarts in diesen Proteinkristallen sollen jetzt die Untersuchungen vollständig auf die Aufklärung der Wechselechtung von s-und d-Metallen mit SSchichten fokussiert韦尔登. Dabei stehen drei Fragenkomplexe im Mittelpunkt：（i）Worin liegen grundsätzliche Unterschede der Wechselechtungung von s-und d-Metallen mit S-Schichten？这是什么原因导致的呢？在生理治疗的基础上，通过对S-Schicht金属的渗透，使Ag、Pt和Pd的含量降低，从而降低了蛋白质的含量。(ii)S-Schichten的物理性质是由气相还是由液相产生的化学性质决定的，这对S-Schichten的电子结构和形态结构有何影响？(iii)S-Schichten的电子结构是否可以通过与金属的物理或化学处理而变得韦尔登，是否可以将天然蛋白质转化为韦尔登？Die geplanten Untersuchungen sollen ein detailliertes Verständnis für die chemische Wechselenkung zwischen bakteriellen Zellhüllenproteinen und Metallen liefern. Es韦尔登wesentliche Beiträge für das Verständnis der elektronischen Eigenschaften von Proteinen und der Wechselenkungsmechanismen in organisch-metallischen Hybridstrukturen erwartet. Insbesondere soll durch Combination mit hochaufgelösten Strukturuntersuchungen ein tieferes Verständnis der Selbstorganisation von geordneten metallischen Nanostrukturen auf regulären biomolekularen Templaten erreicht韦尔登.

项目成果

Film bulk acoustic resonators for DNA and protein detection and investigation of in vitro bacterial S-layer formation

• DOI: 10.1016/j.sna.2009.02.021
• 发表时间: 2009-11-01
• 期刊: SENSORS AND ACTUATORS A-PHYSICAL
• 影响因子: 4.6
• 作者: Nirschl, Martin;Blueher, Anja;Mertig, Michael
• 通讯作者: Mertig, Michael

Oscillator strength of the peptide bond π ∗ resonances at all relevant x-ray absorption edges

所有相关 X 射线吸收边处肽键 Ï â 共振的振荡器强度

• DOI: 10.1103/physrevb.80.155433
• 发表时间: 2009
• 期刊: Physical Review B
• 影响因子: 3.7
• 作者: K. Kummer;V.N. Sivkov;D.V. Vyalikh;V.V. Maslyuk;A. Blüher;S.V. Nekipelov;T. Bredow;I. Mertig;M. Mertig;S.L. Molodtsov
• 通讯作者: S.L. Molodtsov

Extraction and long‐term storage of S‐layer proteins and flagella from Lysinibacillus sphaericus NCTC 9602: Building blocks for nanotechnology

从球形赖氨酸芽孢杆菌 NCTC 9602 中提取并长期储存 Sâlayer 蛋白和鞭毛：纳米技术的构建模块

• DOI: 10.1002/elsc.201400182
• 发表时间: 2015
• 期刊: Engineering in Life Sciences
• 影响因子: 2.7
• 作者: A. Blüher;K. Ostermann;P. Jäckel;A. Clemens;B. Katzschner;G. Rödel;M. Mertig
• 通讯作者: M. Mertig

X-ray damage in protein-metal hybrid structures: a photoemission electron microscopy study.

蛋白质-金属杂化结构中的 X 射线损伤：光电发射电子显微镜研究

• DOI: 10.1021/jp1040585
• 发表时间: 2010
• 期刊: The journal of physical chemistry. B
• 作者: K. Kummer;D.V. Vyalikh;S. Danzenbächer;A. Blüher;M. Mertig;A. Lanzara;A. Scholl;S.L. Molodtsov
• 通讯作者: S.L. Molodtsov

Formation of tubes during self-assembly of bacterial surface layers.

• DOI: 10.1021/la203430q
• 发表时间: 2011-11
• 期刊: Langmuir : the ACS journal of surfaces and colloids
• 作者: M. Bobeth;A. Blecha;A. Blüher;M. Mertig;N. Korkmaz;K. Ostermann;G. Rödel;W. Pompe