MULTINUCLEAR & MULTIDIMENSIONAL NMR SPECT STUDIES OF HUMAN PLACENTAL FERREDOXIN

多核

基本信息

  • 批准号:
    6298110
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.75万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    1999
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    1999-03-01 至 2000-02-29
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

Human ferredoxin belongs to the vertebrate ferredoxin family, which includes bovine adrenodoxin. It is a small (13.8 kDa) acidic protein with a [2Fe-2S] cluster. It functions as an electron shuttle in the cholesterol side-chain cleavage reaction, which is the first step of steroid hormone biosynthesis. The protein studied here was produced in Escherichia coli and doubly labeled with 13C and 15N. The diamagnetic 15N, 13C?, 13C?, 13C?, 1H? and 1HN resonances from about 70% of the 124 amino acid residues for oxidized human ferredoxin and 80% of those for the reduced protein have been assigned primarily on the basis of results from three-dimensional, triple-resonance experiments. Secondary structure features for oxidized protein have been identified from a combination of the chemical shift index and sequential NOE data, and those for the reduced protein have been deduced from chemical shift index analysis. Comparison of structural information on the oxidized and reduced proteins reveals that a structural change accompanies the reduction of the [2Fe-2S] cluster. Major structural changes are localized at two regions: residues 29?31 and residues 109?124, which form part of the C-terminal region of the protein. The possible functional significance of these oxidation-state-dependent structural changes is discussed.
人铁氧还蛋白属于脊椎动物铁氧还蛋白家族, 其包括牛肾上腺素还蛋白。 它是一个小的(13.8 kDa)酸性 蛋白质与[2Fe-2S]簇。 它的功能就像电子穿梭机 在胆固醇侧链裂解反应中, 类固醇激素生物合成步骤。 这里研究的蛋白质是 在大肠杆菌中产生,并用13 C和15 N双标记。 的 反磁性15 N,13 C?,13C?13C?一小时? 和1HN共振, 氧化的人铁氧还蛋白的124个氨基酸残基中的70%, 80%的还原蛋白质主要分配给 三维三重共振结果的基础 实验 氧化蛋白的二级结构特征 从化学位移指数和 连续NOE数据,以及还原蛋白质的NOE数据, 从化学位移指数分析推断。 结构比较 关于氧化和还原蛋白质的信息表明, 结构变化伴随着[2Fe-2S]团簇的还原。 主要的结构变化定位在两个区域:残基29?31 和残留物109?124,其形成了C-terminal区域的一部分。 蛋白 这些可能的功能意义 氧化态依赖的结构变化进行了讨论。

项目成果

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  • 资助金额:
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