単一シナプス内酵素反応と蛋白間相互作用の可視化による神経可塑性シグナリングの解析

通过可视化单个突触内酶反应和蛋白质-蛋白质相互作用来分析神经可塑性信号传导

• 批准号: 18650101
• 负责人: 尾藤 晴彦
• 金额: $ 2.18万
• 依托单位: The University of Tokyo
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Exploratory Research
• 财政年份: 2006
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2006 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-18650101/
• 关键词: 脳・神経; 発生・分化; 遺伝子; シグナル伝達; 生体分子

本研究を通じ、神経可塑性を担うシグナル分子が、シナプス蛋白複合体内で、あるいは単一スパインや単一シナプス近傍にて、どのように挙動するかを可視化・定量測定する新規技術を開発することを試みた.まず樹状突起スパインに存在するCaMKIIとその類縁キナーゼについて、スパインやミクロドメイン内相互作用を検出できるFRETプローブ作成を行った。その結果、脂質ラフト近傍におけるCLICK-III/CaMKIgammaの分子間相互作用やCaMKIIとArcのスパイン内相互作用を定量的に計測することに成功した(Takemoto-Kimura et al.改訂中).また、PSD局在が報告されているにCaMK類似キナーゼがCREB転写を抑制的に制御する機構を明らかにした(Ohmae et al.,J. Biol. Chem.2006).さらに、プルキンエ細胞スパインにおけるアクチン動態の可視化を実施し、これに基づき新たな制御因子の探索を実施した(Fuse et al.準備中).共同研究においては、我々の開発したEGFP-actinプローブを用い、東京医科歯科大学岡部繁男研究室と共同で、アクチン線維と興奮性シナプス機能分子複合体の相互作用を単一スパインレベルで解析した。(Kuriu et al. J. Neurosci.,2006).一方、シナプスでのカルシウムチャンネル局在制御について京都大学工学部森泰生研究室と共同で探索し、RIM1がカルシウムチャンネルとの相互作用により、プレシナプスへ集積する機構を明らかにした(Kiyonaka et al. Nature Neurosci. inpress).

The purpose of this study is to determine the molecular weight, protein complex, molecular weight, protein complex, molecular weight, protein complex. in this study, the results of this study are as follows: in this study, the plasticity and plasticity of the molecule, the protein complex, the protein complex, the molecular weight, the protein complex, the molecular weight, the temperature, the temperature There is a CaMKII protuberance. There is a FRET interaction between the two parts of the body. The results showed that the quantitative analysis of CLICK-III/CaMKIgamma intermolecular interaction and CaMKII Arc intermolecular interaction was successful (Takemoto-Kimura et al). Change in the middle. In the reporting system, the PSD Bureau reports that the CaMK type is similar to that of the system that suppresses the writing of the CREB. The Ohmae et al.,J. Biol. Chem.2006). In this paper, we can change the dynamic status of the control factors (Fuse et al). Preparing). We will jointly study and analyze the interaction between EGFP-actin and molecular complexes in the Department of Medical Sciences, Beijing Medical University, Beijing Medical University, Beijing Medical University and Beijing Medical University. (Kuriu et al. J. Neurosci.,2006). On the one hand, the system is responsible for the joint exploration of Mori Tae-sheng of the Department of Engineering of Kyoto University, the RIM1 system is responsible for the interaction between the two parties, and the organization is responsible for the development of the Kiyonaka et al. Nature Neurosci. Inpress).

项目成果

The active zone protein RIMl confers sustained activity and neurotransmitter vesicle anchoring to presynaptic Ca^<2+> channels.

活性区蛋白RIM1赋予持续的活性和锚定于突触前Ca 2 通道的神经递质囊泡。

• 发表时间: 2007
• 期刊: Nature Neurosci. (In press)
• 作者: Sakane;A. et al.;神谷温之;Kiyonaka S. et al.
• 通讯作者: Kiyonaka S. et al.

Molecular identification and characterization of a family of kinases with homology to Ca2+/calmodulin-dependent protein kinases I/IV

• DOI: 10.1074/jbc.m513212200
• 发表时间: 2006-07-21
• 期刊: JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY
• 影响因子: 4.8
• 作者: Ohmae, Shogo;Takemoto-Kimura, Sayaka;Bito, Haruhiko
• 通讯作者: Bito, Haruhiko

Differential control of postsynaptic density scaffolds viactin-dependent and independent mechanisms.

突触后密度支架的差异控制依赖于和独立的机制。

• 发表时间: 2006
• 期刊: J. Neurosci. 26
• 作者: Iino;Y.;Yoshida K;Kuriu T. et al.
• 通讯作者: Kuriu T. et al.