宿主細胞によるウイルスタンパク質活性化機構

宿主细胞的病毒蛋白激活机制

• 批准号: 04670163
• 负责人: 松田 佳子
• 金额: $ 1.28万
• 依托单位: The University of Tokushima
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
• 财政年份: 1992
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1992 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-04670163/
• 关键词: ウイルス活性化機構; トランスゴルジ膜; プロセシングプロテアーゼ

パラミクソウイルスのエンベロープタンパク質で膜融合活性をもつFは,宿主細胞内のトランスゴルジ領域で宿主細胞のプロセシングプロテアーゼにより活性化されるが,我々はラット肝より調製したトランスコルジ膜より,前駆体Fを活性化するプロテアーゼを単離精製した。本酵素はCa依存性のセリンプロテアーゼであった。合成基質としてはBac‐QPR-MCAをよく切断したが他の基質はあまり切断しなかった。DFPで阻害されるが^3H-DFPで標識すると分子量67Kのタンパク質が標識された。この酵素はfurinとは異なるものと考えられる。またラット肝トランスゴルジ膜には,上記のプロセシングプロテアーゼの他の活性は弱いがメタロプロテアーゼも存在しており,Fタンパク質の活性化を行うことが明らかとなった。一方,前駆体Fタンパク質と成熟体Fタンパク質を標識するモノクローナル抗体を作成中であるが,F_G認識抗体のクローンを2株とF_1認識抗体のクローン3株を分離した。これらの抗体を使ってFタンパクの細胞内での前駆体と成熟体の分布を明らかにできる。次にプロセシングプロテアーゼのcDNAのクローニングはfurinのアミノ酸配列の一部を用いて,またヌクレオチドを合成し,プライマーとしてPCR法を用いて,種々の組織のcDNAライブラリー及び単離mRNAにより作成したcDNAよりクローニングを行い,2つの新しいプロセシングプロテアーゼのクローンを得ている。現在これらの新プロセシングプロテアーゼの全またヌクレオチド配列を研究中である。

The membrane fusion activity was not detected in the host cells in the field of cell fusion. In the field, the host cells were activated, the liver cells were activated, the membrane was activated, the membrane was activated, and the membrane was activated. This enzyme is Ca-dependent. Synthetic base, Bac-QPR-MCA, cut, cut. DFP interferes with the molecular weight of 67K, molecular weight, molecular weight and molecular weight of 3H-DFP. The enzyme, furin, the enzyme, the enzyme and the enzyme. This is the case of the liver, the liver and the liver. On one side, the front body F

项目成果

J.A.Walker T.Yoshida T.Sakaguchi Y.Kawaoka Y.Matsuda: "I.ocation and Characterization of the Cellular Enzyme That Cleaves the llemagglutinin of a Virulent Avian Influenza Virus" Virology. 190. 278-287 (1992)

J.A.Walker T.Yoshida T.Sakaguchi Y.Kawaoka Y.Matsuda：“裂解强毒禽流感病毒的莱凝素的细胞酶的位置和特征”病毒学。