p53、p51、MDM2のSUMO化による制御機構
p53、p51 和 MDM2 SUMO 化的控制机制
基本信息
- 批准号:16022269
- 负责人:
- 金额:$ 2.94万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
- 财政年份:2004
- 资助国家:日本
- 起止时间:2004 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
p53、p51のスモ化の意義について焦点を絞って研究した。その結果1)p53のホモログであるp51AあるいはBがスモ化されるかどうかを検討した。P51Bは高濃度のE2、Ubc9存在下ではE1とスモのみで、E3が存在しなくてもスモ化されたが、p51Aはスモ化されなかった。一方、低濃度のE2存在下ではスモ化にはPIASタンパク質の存在が必須であった。PIASタンパク質のうちPIAS1,PIASxαあるいはPIASxβがE3として機能した。次にp51Bのリシンの変異体を作製して検討した結果C末のK637がスモ化されることが明らかとなった。このリシン残基はスモ化サイトの共通配列KXEのリシンにあたる。またこのC末のリシンに対応するリシンはp51Aには存在せず、しかもp51Aはスモ化されなかった。2)試験管内でのスモ化が確認できたp51Bが細胞内でもスモ化されるかどうかをU20S細胞にp51B、FLAGタグSUMO-1およびPIASタンパク質を移入して検討した。p51Bのスモ化をウエスタンブロッテングで調べた結果PIASの存在下で野生遺伝子のp51Bはスモ化されK637R変異体はスモ化されなかった。このスモ化は少なくともPIAS1、PIASxαあるいはPIASxβ存在下で認められた。5)さらにPIAS1と各種変異体を用いて転写活性に与えるPIAS1の影響を検討した結果PIAS1による転写活性上昇はスモ化によるものではなくPIAS1そのものが転写促進活性を持つためではないかと強く示唆された。
The meaning of p53 and p51 genes is to focus on the focus of research. Results 1) the results of the study showed that there was no significant change in the expression of p53 protein and p51A protein. In the presence of P51B "high intensity" E2, Ubc9 exists "E1", "E3", and "E3" exists. On the one hand, in the presence of low-level E2, it is necessary to modify the PIAS system. PIAS does not require PIAS1,PIASx α or PIASx β E3 to improve the performance of the machine. The second step is p51B, and the system is used to make sure that the result is correct. At the end of the day, K637 is used to improve the performance of the system. This is a common configuration of KXE residues. At the end of the day, we need to know that there is a problem with p51A, and that there is a problem with p51A. 2) in the tube, make sure that the p51B
项目成果
期刊论文数量(8)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
X-linked inhibitor of apoptosis functions as ubiquitin ligase toward mature caspase-9 and cytosolic Smac/DIABLO
X 连锁凋亡抑制剂作为泛素连接酶作用于成熟的 caspase-9 和胞质 Smac/DIABLO
- DOI:
- 发表时间:2005
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:Matsubara;S.;Yoshihito Morizane et al.
- 通讯作者:Yoshihito Morizane et al.
NMR structure of the N-terminal domain of SUMO ligase PIAS1 and its interaction with tumor suppressor p53 and A/T-rich DNA oligomers
- DOI:10.1074/jbc.m403561200
- 发表时间:2004-07-23
- 期刊:
- 影响因子:4.8
- 作者:Okubo, S;Hara, F;Shindo, H
- 通讯作者:Shindo, H
Enhanced Mdm2 activity inhibits pRB function via ubiquitin-dependent degradation
- DOI:10.1038/sj.emboj.7600486
- 发表时间:2005-01-12
- 期刊:
- 影响因子:11.4
- 作者:Uchida, CH;Miwa, SC;Sugimura, H
- 通讯作者:Sugimura, H
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安田 秀世其他文献
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$ 2.94万 - 项目类别:
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- 批准号:
06275205 - 财政年份:1994
- 资助金额:
$ 2.94万 - 项目类别:
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- 资助金额:
$ 2.94万 - 项目类别:
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