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チログロブリン分子内における甲状腺ホルモン合成反応とその制御

甲状腺激素合成反应及其在甲状腺球蛋白分子内的调控

基本信息

批准号：
62580146
负责人：
近藤洋一
金额：
$ 0.83万
依托单位：
Gunma University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1987
资助国家：
日本
起止时间：
1987 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

本研究では甲状腺の特異的タンパク質チログロブリン(Tg)分子のホルモン合成に関連する構造的特性を調べ, 効率の高いホルモン合成機構を明らかにしようとした. Tgは330Kサブユニット2つからなる球状タンパク質である. チロシン残基のヨウ素化, 2個のヨウ素化チロシンのカップリングによりドナーヨードチロシン残基からヨードフェニル基がアクセプターヨードチロシン残基に移り, ホルモン残基となる. アクセプター残基はサブユニットあたり数個しかなく, 数種の動物につき, 一次構造上の位置が特定されている. 我々はドナー残基がデヒドロアラニン(△Ala)残基としてペプチド中に保持されることを4アミノフェノールによる△Alaの特異的反応により証明したが, 本研究では同じ反応を利用してウシTgの△Ala残基をラベルした後, リジルエンドペプチターゼによる部分水解物から, 固定化反応試薬によって△Ala残基を含むペプチドのみを回収し精製した後, エドマン分解によりアミノ酸配列を調べた. その結果, 1)精製したペプチドの中3個はN末端から900-1500番に含まれる3ケ所のアミノ酸配列に, 2)1個はN端から始まるアミノ酸配列に相当した. 3)アミノ酸配列, あるいは組成の分析により, N端から5番のチロシンを含む4個のドナーチロシン残基が推定された. 3)2次構造予測および親水性分析の結果, ドナー残基もアクセプター残基同様, 分子表面付近に存在すると推定され, ホルモンが分子表面の特定の位置にあると言う電顕観察と符合した. 一方, 放射性ヨウ素でラベルしたマウスTg部分水解ペプチドのSDS-PAGE分析, およびヨードアミノ酸分析, さらに, 培養ブタ甲状腺細胞を用いた実験で, これらアクセプター, ドナー残基が特にヨウ素化されやすいことが示され, ホルモン生成に必要な高次構造の存在, およびそれを維持する1次構造の特異性が推測された.

In this study, we investigated the structural characteristics of thyroid-specific molecules and their correlation with synthesis, and investigated the mechanism of synthesis with high efficiency. Tg 330K 2 The residue of a protein is changed into a protein, and the residue of a protein is changed into a protein. The residues of several species of animals are located in a certain position in the structure. In this study, we demonstrated that the specific reaction of Δ Ala in the presence of Δ Ala residues was purified by using Δ Ala residues in the presence of Δ Ala residues in the presence of Δ Ala residues. The acid sequence is decomposed. The results are as follows: 1) Three of the purified N-terminal residues are 900-1500 bp in length, and 3 of the purified N-terminal residues are 900 - 1500 bp in length. 3) The sequence of amino acids was analyzed. The N-terminal amino acid sequence contains 5 amino acid residues and 4 amino acid residues. 3)2 The results of secondary structure prediction and hydrophilicity analysis show that the residues are similar to each other, and the molecular surface is close to each other. On the other hand, SDS-PAGE analysis of the partial hydrolysis of the radioactive element, acid analysis, and culture of thyroid cells showed that the existence of higher-order structures necessary for the formation of the group, and the specificity of the first-order structures maintained.