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SH_3ドメインをもつアダプター蛋白質の活性化と高次構造変化のメカニズム

SH_3ドメインをもつアダプター蛋白質の活性化と高次構造変化のメカニズム
SH_3结构域接头蛋白的激活和构象变化机制
批准号：
10179216
负责人：
住本 英樹
金额：
$1.34万
依托单位：
Kyushu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1998
资助国家：
日本
项目状态：
已结题
起止时间：
1998 至 --
来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-10179216/
关键词：
SH_3ドメインp47^<phox>p67^<phox>p40^<phox>Racシトクロームb_<558>NADPHオキシダーゼ

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
本研究では、食細胞NADPHオキシダーゼ活性化に必須のSH3ドメイン含有蛋白質(p47^<phox>とp67^<phox>)の作用機構について検討し、平成10年度は特に以下の点を明らかにした。(1)p47^<phox>のSH3ドメインはC末端領域との分子内相互作用によりmaskされている。アラキドン酸あるいはC末端領域の3つのセリン残基のリン酸化は、分子内相互作用を切り、unmaskされたSH3ドメインを介してオキシダーゼ活性化のON/OFFを担う分子間相互作用(標的分子:オキシダーゼ酵素本体であるシトクロームb_<558>)を引き起すことを見い出した。(2)もう1つのスイッチは、p67^<phox>とGTP結合型Racの相互作用であり、この結合はp67^<phox>N末のTPRドメインを介して行われることを示した。(3)Racの活性化(GTP結合型への変換)を検出する新しい方法を開発し、この方法を用いてヒト好中球刺激時のRacの活性化はPl3キナーゼを介することを示した。(4)p47^<phox>のN末に新奇なドメイン(PB2ドメイン)を見い出し、このドメインがオキシダーゼ活性化の増強に働くことを明らかにした。(5)p40^<phox>(オキシダーゼ調節因子)は常にp67^<phox>と会合しているが、この結合は新奇なドメイン間(p40^<phox>のPCモチーフとp67^<phox>のPB1ドメイン)の全く新しいタイプの蛋白質間相互作用によることを見い出した。(6)更に共同研究によって、上記の新奇ドメイン(PB1及びPB2ドメイン)の3次構造を解明した。
英文摘要
本研究では、食細胞NADPHオキシダーゼ活性化に必須のSH3ドメイン含有蛋白質(p47^<phox>とp67^<phox>)の作用機構について検討し、平成10年度は特に以下の点を明らかにした。(1)p47^<phox>のSH3ドメインはC末端領域との分子内相互作用によりmaskされている。アラキドン酸あるいはC末端領域の3つのセリン残基のリン酸化は、分子内相互作用を切り、unmaskされたSH3ドメインを介してオキシダーゼ活性化のON/OFFを担う分子間相互作用(標的分子:オキシダーゼ酵素本体であるシトクロームb_<558>)を引き起すことを見い出した。(2)もう1つのスイッチは、p67^<phox>とGTP結合型Racの相互作用であり、この結合はp67^<phox>N末のTPRドメインを介して行われることを示した。(3)Racの活性化(GTP結合型への変換)を検出する新しい方法を開発し、この方法を用いてヒト好中球刺激時のRacの活性化はPl3キナーゼを介することを示した。(4)p47^<phox>のN末に新奇なドメイン(PB2ドメイン)を見い出し、このドメインがオキシダーゼ活性化の増強に働くことを明らかにした。(5)p40^<phox>(オキシダーゼ調節因子)は常にp67^<phox>と会合しているが、この結合は新奇なドメイン間(p40^<phox>のPCモチーフとp67^<phox>のPB1ドメイン)の全く新しいタイプの蛋白質間相互作用によることを見い出した。(6)更に共同研究によって、上記の新奇ドメイン(PB1及びPB2ドメイン)の3次構造を解明した。
期刊论文(3)
专著(0)
科研奖励(0)
会议论文
Yasushi Kikuta: "Purification and characterization of Recomebinant Human Neutrophil Leukotriene B_4 ω-Hydroxylase (Cytochrome p450 4F3)" ARCHIVES OF BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS. 355・4. 201-205 (1998)
Yasushi Kikuta：“重组人中性粒细胞白三烯 B_4 ω-羟化酶（细胞色素 p450 4F3）的纯化和表征”生物化学和生物物理学档案 355・4（1998）。
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
Rila Nakamura: "The PC motif:a novel and evolutionarily conserved sequence in volved in interaction between p40^<phox> and p67^<phox>,SH3 domain-containing cytosolic factors of the phagocyte NADPH oxidase" European Journal of Biochemistry. 583-589 (1998)
Rila Nakamura：“PC 基序：一种新颖且进化上保守的序列，涉及 p40^<phox> 和 p67^<phox> 之间的相互作用，吞噬细胞 NADPH 氧化酶的含有 SH3 结构域的胞质因子”《欧洲生物化学杂志》。
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
Izuhara,K.: "Association of the interleukin-4 receptor α chain with p47^<phox>,an activator of the phagocyte NADPH o xidase in B cells" Molecular Immunology. in press. (1999)
Izuhara, K.：“白细胞介素 4 受体 α 链与 B 细胞中吞噬细胞 NADPH 氧化酶的激活剂 p47^<phox> 的关联”，出版中的分子免疫学 (1999)。
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
Molecular mechanism for polarization and repolarization of epithelial cells and hepatocytes
  • 批准号：
    21H02698
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
  • 资助金额：
    $11.23万
  • 财政年份：
    2021
  • 负责人：
    住本 英樹
  • 依托单位：
    Kyushu University
哺乳類細胞の極性決定時におけるG蛋白質の役割とその制御機構
  • 批准号：
    20054015
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 资助金额：
    $1.66万
  • 财政年份：
    2008
  • 负责人：
    住本 英樹
  • 依托单位：
    Kyushu University
発がんに関与する活性酸素生成型NADPHオキシダーゼ活性化の分子機構
  • 批准号：
    18012037
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 资助金额：
    $6.53万
  • 财政年份：
    2006
  • 负责人：
    住本 英樹
  • 依托单位：
    Kyushu University
哺乳類細胞の極性決定時におけるG蛋白質の役割とその制御機構
  • 批准号：
    18057016
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 资助金额：
    $3.71万
  • 财政年份：
    2006
  • 负责人：
    住本 英樹
  • 依托单位：
    Kyushu University
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