Struktur-Funktionsanalyse der GYF-Domäne

真核生物的信号转导Zellen erfordert Die richtige räumliche and zeitliche Prozeßierung einer Vielzahl extrazellulärer刺激。夜行催化Adapterdomänen spielen eine kritische Rolle beder建立和研究多蛋白复合物之间的信号转导。蛋白蛋白的高产蛋白-高产肽序列研究与非产学功能。diek<s:1> rzlich鉴定了CD2BP2GYF-Domäne erkennt in neutiges prolin - sequenzmotim in cytoplasmatischen Teil des T-Zell-Adhäsionsmolekül CD2和desten Schritt der CD2-abhängigen白细胞介素-2的产生。Die NMR-3D-Struktur dieser GYF Domäne definiert den prototype einer neue protein - faltungsfamily and ein Datenbankvergleich ight, dasß GYF-Domänen in einer Vielzahl von hypothetischen abher nightercharterten eukaryotischen Proteinen vorkommen。在dem中，他们的vorgeschlagenen项目solt die structkur_funcktionsbeziehung neuer GYF-Domänen definiert werden。噬菌体展示与肽结合分析的研究进展[j]。Unter Verwendung eines position -spezifischen Such-Algorithmus sollen mögliche physiologische zielmolek<e:1> le identifiziert and diese Interaktionen in vitro and the vitro实验与体内实验[j]。<s:1>生理相关相互作用的研究-基于核磁共振的表位映射-基于同源性的实验-基于新特征的建模-解释- GYF-Domänen。Damit and das Verständnis der Erkennung prolin-reicher Sequenzen durch GYF-Domänen-enthaltende adapterprotein auine molecular Basis gestellt。

Die Signaltransduktion in eukaryotischen Zellen erfordert die richtige räumliche und zeitliche Prozeßierung einer Vielzahl extrazellulärer Stimuli. Nicht-katalytische Adapterdomänen spielen eine kritische Rolle bei der Etablierung von an der Signaltransduktion beteiligten Multi-Protein-Komplexen. Eine wichtige Klasse dieser intrazellulären Adapter-Domänen erkennt prolin-reiche Peptidsequenzen in Zielproteinen mit unterschiedlichster Funktion. Die kürzlich identifizierte CD2BP2GYF-Domäne erkennt ein neuartiges Prolin-Sequenzmotiv im cytoplasmatischen Teil des T-Zell-Adhäsionsmolekül CD2 und ist an dem ersten Schritt der CD2-abhängigen Interleukin-2-Produktion beteiligt. Die NMR-3D-Struktur dieser GYF Domäne definiert den Prototyp einer neue Protein-Faltungsfamilie und ein Datenbankvergleich zeigt, daß GYF-Domänen in einer Vielzahl von hypothetischen aber bisher nicht charakterisierten eukaryotischen Proteinen vorkommen. In dem hier vorgeschlagenen Projekt soll die Strutkur-Funktionsbeziehung neuer GYF-Domänen definiert werden. Phage Display und Peptid-Bindungsanalysen werden eingesetzt, um das Ligandenspektrum von GYF-Domänen verschiedener Organismen zu ermitteln. Unter Verwendung eines Positions-spezifischen Such-Algorithmus sollen mögliche physiologische Zielmoleküle identifiziert und diese Interaktionen in vitro und in vivo experimentell überprüft werden. Für physiologisch relevante Interaktionen werden wir NMR-basierte Epitop-Mapping-Experimente auf der Basis von Homologie-Modellen der neu charakterisierten GYF-Domänen interpretieren. Damit wird das Verständnis der Erkennung prolin-reicher Sequenzen durch GYF-Domänen-enthaltende Adapterproteine auf eine molekulare Basis gestellt.