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無脊椎動物に含まれる抗菌性ペプチド群及びタンパク質群の構造解明と作用機構の研究

无脊椎动物中抗菌肽和蛋白质的结构解析和作用机制研究

基本信息

批准号：
07458152
负责人：
岩永貞昭
金额：
$ 4.48万
依托单位：
Kyushu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (B)
财政年份：
1995
资助国家：
日本
起止时间：
1995 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

カブトガニ血球細胞に含まれる小顆粒由来の成分S2の構造と機能カブトガニ体液中には、哺乳類のマクロファージ、好中球などに相当する顆粒細胞があって、その細胞質は大・小2種の顆粒で満たされている。両顆粒には、リポ多糖(LPS)や真菌細胞壁成分の(1→3)-β-D-グルカンによって活性化される体液凝固因子やレクチン、抗菌性タンパク質などが選択的に貯蔵されている。最近、小顆粒成分の一つの8kDaタンパク質(S2と命名)を新たに同定したが、本年度は、その生物活性を調べるとともに、構造解析を行った。S2のグラム陰性菌に対する抗菌活性は、すでに大・小顆粒に見い出したタキプレシンや、anti-LPS factor、big defensinより弱いものの、固相化LPSに対して有意の結合活性を示した。また、グラム陰性菌を強く凝集する活性が見い出された。従って、S2はLPS結合活性と細菌凝集活性を有する抗菌物質といえる。次にS2のcDNAクローニングを行い、その全塩基配列(527bp)を決定したところ、73残基の成熟タンパク質のアミノ末端側に22残基のシグナル配列が存在した。また、タキプレシンやbig defensinの前駆体に見られるプロペプチドはないが、S2のC-末端Thrは、タキプレシン同様アミド化されていることが判明した。S2は、植物キチナーゼのキチン結合部位と弱い配列相同性を示したが、5個存在するジスルフィド結合を全て決定した結果、その結合様式はキチナーゼとは異なった。

The structure and function of S2, a component of small particle origin, in the cytoplasm of blood cells of mammals and mammals, and the structure and function of S2, a component of small particle origin, in the cytoplasm of granulosa cells of mammals and mammals. The granules of LPS and fungal cell wall components (1→3)-β-D-glucuronide are activated to produce body fluid coagulation factors, antibiotics, and selected storage media. Recently, a small particle component of 8kDa protein (S2) was newly identified. This year, the biological activity of the protein was adjusted. Structural analysis was conducted. Antibacterial activity against S2-negative bacteria was shown in large and small particles, anti-LPS factor, big defensin, weak and immobilized LPS. A strong agglutination activity of the negative bacteria was observed. S2 has LPS binding activity and bacterial agglutination activity. The sequence of S2 cDNA is in the middle of the sequence, and the sequence of all residues (527bp) is determined. The sequence of residues 73 and 22 on the terminal side of the mature sequence of S2 cDNA is present. The C-terminal Thr of S2 and the C-terminal Thr of S2 are identified as the precursor to the large defensin. S2. Plant species and their binding sites and weak alignment identity are shown. Five species and their binding patterns are completely determined.