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血液凝固の分子機構の研究

凝血分子机制研究

基本信息

批准号：
02219104
负责人：
岩永貞昭
金额：
$ 12.29万
依托单位：
Kyushu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1990
资助国家：
日本
起止时间：
1990 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

本年度の各班員による研究成果は以下に述べる通りである。岩永らは、IX因子FUKUOKAの第2EGF様ドメインの中にAsnー92→HIs置換を見い出し、この異常分子がVIII因子との分子間相互作用に機能的欠陥のあることを明らかにした。従って、IX因子の第2EGF様ドメインはVIII因子との結合に寄与している可能性が示唆される。加藤らは、内因系凝固の開始反応を制御する因子として、β_2ー糖タンパク質及びプロテインCインヒビタ-が主に関与することを指摘した。小林らは、組織因子(TF)の発現とその制御について検討を加え、LPS刺激によってTF活性が白血病細胞HLー60の表面上に発現するが、これはシクロヘキシルアミド(CHA)で阻害されないとした。一方、この刺激による細胞内TFの発現は、CHAによって強く制御されることを、Northern blottingを活用して証明した。ほぼ同様の結果は、中村らによる別の細胞株を用いた実験によっても支持された。長澤らは、補体系因子の1つであるC4b結合タンパク質(C4bp)とプロテインSとの分子間相互作用の実体を明らかにするとともに、C4bpの発現条件について肝由来のHepGー2株を用いて検討した。松田らは昨年に引き続いて、フィブリノ-ゲンの(Fbg)異常分子の構造解析を進め、Fbg ASAHIではγ鎖Metー310→Thr置換、Fbg KYOTO IIIではγ鎖Aspー330→Tyr置換のあることを明らかにした。また、Fbg LIMAではAα鎖のD領域にArgー141→Serの置換があり、この変異によってAsnー139が新たにNーグリコシド化されることを示唆した。森田らは、VII因子のCa^<2+>結合ドメインを調べ、この因子のN末γーGla領域に低親和性の、第1EGF様ドメインの周辺に高親和性のCa^<2+>結合部位のあることを実証した。また、VII因子のモノクロ-ナル抗体を7種作成し、この中よりVII因子とTFの相互作用を強く阻害するC6を見い出し、抗原エピト-プを決定した。さらにC6モノクロ-ナル抗体がTFとVII因子との相互作用の解析に使えるとした。

The research results of each class member in this year are as follows: Iwanaga, Factor IX FUKUOKA, Factor VIII, Factor IX FUKUOKA, Factor VIII, Factor VIII The possibility of factor IX and factor VIII binding in EGF 2 is discussed. Kato's reaction to the onset of coagulation is controlled by factors such as β_2, β_3, β_4, β_5, β_6, β_4, β_6, β_7, β_8, β_9, β_ Kobayashi, tissue factor (TF) production and control in the detection of increased LPS stimulation of TF activity on the surface of leukemia cells HL-60, and the inhibition of the production of TF (CHA). The expression of TF in cells was demonstrated by the use of CHA and Northern blotting. The results of the study were as follows: The molecular interaction between C4b and C4bp was studied by using the molecular interaction between C4bp and HepG-2 strain. Matsuda KYOTO III: γ-lock Met-310 → Thr substitution: Fbg ASAHI: γ-lock Asp-330 → Tyr substitution: Fbg ASAHI: γ-lock Met-310→Thr substitution: Fbg KYOTO III: γ-lock Asp-330 → Tyr substitution: Fbg ASAHI: γ-lock Met-310→ Tyr substitution: Fbg KYOTO III: γ-lock Asp-330→ Tyr substitution: Fbg ASAHI: γ-lock Met-310 →Tyr substitution: Fbg KYOTO III: γ-lock Met-310 →Tyr substitution: Fbg KYOTO III: γ-lock Met-310 →Tyr substitution: Fbg KYOTO III: γ-lock Met-310 → Tyr substitution: Fbg KYOTO III: Fbg KYOTO III: γ-lock Met-310 → Tyr substitution: Fbg KYOTO III: Fbg LIMA is a new domain of Aα lock. Arg-141→Ser is replaced by Asn-139. Morita, Ca^<2+> binding site of factor VII, Ca^<2+ binding site of factor VII, Ca^<2+ binding site of factor VII 7 kinds of antibodies against factor VII are produced, and the interaction between factor VII and TF is strongly inhibited. The interaction between TF and factor VII was analyzed by C6 antibody.