タンパク質配位空間を利用した気体分子センシングとシグナル伝達

利用蛋白质配位空间进行气体分子传感和信号转导

• 批准号: 17036072
• 负责人: 青野 重利
• 金额: $ 0.9万
• 依托单位: National Institutes of Natural Sciences Okazaki Research Facilities
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 2005
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2005 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-17036072/
• 关键词: シグナル伝達; 配位空間; センサータンパク質; ヘムタンパク質; 転写調節因子; 走化性制御

本研究では、ヘムを活性中心とする気体分子センサータンパク質による気体分子センシング、ならびにシグナル伝達反応の分子機構の解明を目的として研究を行った。主な研究対象としては、枯草菌由来の酸素センサータンパク質であるHemAT、および一酸化炭素を生理的なエフェクターとする新規な転写調節因子であるCooAを用いた。HemATは、酸素に対する走化性制御系においてシグナルトランスデューサーとして機能する酸素センサータンパク質である。共鳴ラマン分光法を用いた解析の結果、エフェクター分子である酸素がヘムに結合した場合、ヘム近傍での水素結合ネットワークの再構築が起こり、その結果、タンパク質の構造変化が誘起されることが分かった。この構造変化の引き金は、His86とヘムプロピオン酸残基との間で形成される水素結合である。この水素結合は、HemATに酸素が結合した場合にのみ誘起され、COあるいはNOのようなエフェクターとしては機能しない気体分子がヘムに結合した場合には誘起されないことが分かった。さらに、His86とヘムプロピオン酸残基との間で水素結合が形成された時にのみ、ヘム遠位側に存在するThr95の配置が変化し、Thr95とヘムに結合した酸素との間に特異的な水素結合が形成されることも分かった。一酸化炭素を生理的なエフェクターとするCooAについては、好熱性一酸化炭素酸化細菌由来の新規なCooAホモログ(Ch-CooA)を対象とした研究を行い、Ch-CooAの結晶構造解析に成功した。得られた結晶構造をもとにして、CooAによる一酸化炭素センシングの分子機構について考察した。

The purpose of this study is to elucidate the molecular mechanism of molecular interaction between molecular active sites and molecular molecules. The main purpose of this study is to study the use of new regulatory factors such as HemAT and CoA in the production of Bacillus subtilis. HemAT is a chemical control system that functions as a chemical control system. The results of resonance spectroscopy analysis, molecular structure analysis, molecular structure analysis The structure of the protein is changed by the combination of the amino acid residues and the amino acid residues. The water element binds, the HemAT element binds, the CO element binds, the NO element binds, the CO element binds, the CO element binds In addition, His86 and His 95 are present on the distal side of the acid residue, and the specific water binding is formed. A new method for the study of the origin of acidifying carbon bacteria (Ch-CoA) has been successfully carried out. The molecular structure of the acidified carbon was investigated.

项目成果

Spectroscopic and redox properties of a CooA homologue from Carboxydothermus hydrogenoformans

• DOI: 10.1074/jbc.m409884200
• 发表时间: 2005-02-04
• 期刊: JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY
• 影响因子: 4.8
• 作者: Inagaki, S;Masuda, C;Aono, S
• 通讯作者: Aono, S

Evidence for displacements of the C-helix by CO Ligation and DNA binding to CooA revealed by UV resonance Raman spectroscopy

• DOI: 10.1074/jbc.m513261200
• 发表时间: 2006-04-21
• 期刊: JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY
• 影响因子: 4.8
• 作者: Kubo, M;Inagaki, S;Kitagawa, T
• 通讯作者: Kitagawa, T

Spectroscopic and substrate binding properties of heme-containing aldoxime dehydratases, OxdB and OxdRE

含血红素醛肟脱水酶、OxdB 和 OxdRE 的光谱和底物结合特性

• 发表时间: 2006
• 期刊: J.Inorg.Biochem. (印刷中)
• 作者: Y.Sekine;K.Ishikawa;E.Kikuchi;M.Matsukata;田島文子;高田 康民;Katsuaki Kobayashi
• 通讯作者: Katsuaki Kobayashi

Biophysical properties of a c-type heme in chemotaxis signal transducer protein DcrA.

• DOI: 10.1021/bi0513352
• 发表时间: 2005-11
• 期刊: Biochemistry
• 影响因子: 2.9
• 作者: S. Yoshioka;Katsuaki Kobayashi;Hideaki Yoshimura;T. Uchida;T. Kitagawa;S. Aono

Regulation of aldoxime dehydratase activity by redox-dependent change in the coordination structure of the aldoxime-heme complex

• DOI: 10.1074/jbc.m410474200
• 发表时间: 2005-02-18
• 期刊: JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY
• 影响因子: 4.8
• 作者: Kobayashi, K;Yoshioka, S;Aono, S
• 通讯作者: Aono, S