权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

テロメア結合タンパク質群によるテロメアDNA長調節機構の解明

阐明端粒结合蛋白调节端粒DNA长度的机制

基本信息

批准号：
20055009
负责人：
加納純子
金额：
$ 3.07万
依托单位：
Osaka University (2009)Kyoto University (2008)
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2008
资助国家：
日本
起止时间：
2008 至 2009
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-20055009/
关键词：
テロメアテロメラーゼリン酸化シェルタリン複合体染色体 DNA

项目摘要

染色体末端に存在する特殊な構造体であるテロメアは、ゲノム維持、減数分裂、細胞老化のタイミングなどの様々な生命現象において重要な役割を果たすことが知られている。これまでの解析より、分裂酵母のRap1タンパク質が様々なタンパク質と相互作用することにより、様々な機能を遂行していること、すなわち、Rap1がテロメア機能の中枢としての役割を果たしていることが明らかになりつつある。特に、テロメアDNA長制御においては、Rap1はTaz1およびPoz1と直接結合することにより、テロメラーゼ(テロメアDNA伸長酵素)のテロメア末端へのアクセスを負に制御することがわかっている。そこで、Rap1を中心とした複合体形成の分子メカニズムを探るべく、まずRap1のどの領域にTaz1やPoz1などが結合するのかをYeast two-hybrid法などによって調べた。その結果、Taz1はRap1のC未端領域、Poz1はそのややN未端側に結合することがわかった。この結果を元にして、まずTaz1-Rap1結合領域の立体構造解析を行ったところ、両者の相互作用に特に重要なアミノ酸残基が同定できた。それらのアミノ酸残基に変異を導入すると、テロメア機能の欠損が見られた。さらに、Rap1のTaz1相互作用ドメインに存在するセリン、スレオニン、チロシン残基の中で、リン酸化フォームになると両者の相互作用を阻害するものを同定した。現在、そのリン酸化の生理学的意義について解析している。

The existence of special structures at chromosome termini, such as chromosome maintenance, meiosis, cell aging, and other vital phenomena, is known to be important. The analysis of the Rap1 of the split yeast is carried out by the interaction of the Rap1 with the Rap 2. The function of the Rap1 is carried out by the interaction of the Rap 1 with the Rap 2. The function of the Rap1 is carried out by the interaction of the Rap 2 with the Rap 2. In particular, Rap1, Taz1, and Poz1 bind directly to each other. The molecular structure of the complex formed by Rap1 and Rap1 is explored and adjusted by the Yeast two-hybrid method. As a result, Taz1 and Rap1 have C terminal fields, Poz1 and Rap 1 have N terminal fields. The results show that the interaction between Taz1-Rap1 and Taz1-Rap1 is especially important for the determination of the stereostructure of Taz1-Rap1. The difference between the amino acid residues and the amino acid residues is not obvious. In addition, Rap1 and Taz1 interactions are inhibited by the presence of a single residue, a single residue, and a single residue. Now, the physiological significance of acidification is analyzed.