酵素反応におけるビタミンB∋⊆補酵素の炭素-コバルト結合活性化の機構

酶促反应中维生素B∋⊆辅酶碳钴键活化机制

• 批准号: 61225013
• 负责人: 虎谷 哲夫
• 金额: $ 1.15万
• 依托单位: Kyoto University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Special Project Research
• 财政年份: 1986
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1986 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-61225013/
• 关键词: ビタミン【B_(12)】補酵素; アデノシルコバラミン; 【B_(12)】依存酵素; ジオールデヒドラーゼ; 酵素-補酵素相互作用; 炭素-コバルト結合の活性化; アデニン; リボース

本年度の特定研究では、補酵素機能発現に最も重要なアデノシル基のアデニン部分およびDリボース部分が炭素-コバルト(C-Co)結合のアポ酵素による活性化において果たす役割について、以下に要約される成果を得た。1.ビタミン【B_(12)】補酵素のアデニン部修飾アナログの合成と補酵素喜能アデニン部分を修飾した5つのアナログを合成し、その構造と補酵素機能およびアポ酵素との結合性の関係を明らかにした。トデアザ体および3-デアザ体は天然補酵素のそれぞれ56%,46%の活性を保持していたが、クーデアザ体,【N^6】【N_-^6】ジメチル体,グアノシル【B_(12)】は補酵素として機能せず、拮抗阻害作用を示した。補酵素として活性なアナログのC-Co結合は酵素反応中にホモリシスし、不活性なアナログのそれはアポ酵素に結合しても活性化を受けないことを分光学的に示した。補酵素機能発現およびC-Co結合活性化におけるアデニン部分の窒素原子の重要性の順序はN-7〉6-N【H_2】〉N-3〉N-1であると結論できた。さらに、5′-デオキシアデノシンおよびアデニンの解離定数を測定し、アデニン部分での酵素-補酵素相互作用の性質を考察した。2.補酵素機能発現およびC-Co結合活性化におけるリボース部分の役割補酵素としては機能しないにもかかわらず、C-Co結合がアポ酵素によって活性化され、開裂していくアナログとしてアデニニルエチル【B_(12)】を初めて見い出した。このアナログが酵素とアナログの両方の濃度に依存する二次式に従って分解され、ヒドロキソ【B_(12)】と9-エチルアデニンを生成することを【^(14)C】標識アナログを用いて確立すると共に、後者に新たに取り込まれた水素原子の由来を【^3H】や【^2H】で標識した基質や水を用いて調べた。アデニンとコバルトの間の連結鎖の炭素数が3以上のホモログでは酵素によるC-Co結合の活性化は認められなかったことから、連結鎖の長さと硬さがC-Co結合の活性化を受けるうえで重要であると結論した。

This year, specific research programs and enzyme machines can be used to detect the most important part of the enzyme system. Part of the carbon-based enzyme (C-Co) is used to activate the enzyme enzyme, and the following results will be successful. 1. In this paper, the enzyme enzyme [B12] is used to modify the enzyme synthesis. The enzyme like to be partially modified. In part, the enzyme is modified. The enzyme machine is used to detect the enzyme combination. The natural enzyme activity is 56% and 46%, the activity is 46%, the activity is 56%, the activity is 46%, the body is maintained, and the body is [N ^ 6] [N2O-^ 6]. The effect of antagonism and antagonism was demonstrated by the enzyme enzyme in [B12]. Enzyme activity, enzyme activity The enzyme machine can be used to detect the sequence of asphyxiant atomic importance in the sequence of asphyxia 7 > 6-N [H2] > NMub 3 > NMul 1 by combining the C-Co with the activating enzyme sequence. The determination of the dissociation number, the determination of the enzyme-enzyme interaction and the characterization of the enzyme-enzyme interaction were investigated. two。 The enzyme machine can be used to detect the activation of the C-Co combined with the activation of the enzyme, and the C-Co can be used to activate the enzyme. The enzyme machine can be used to detect the activation of the enzyme machine, the enzyme machine can be used to activate the enzyme, the enzyme machine can be used to activate the enzyme, the enzyme machine can be used to activate the enzyme, and the enzyme machine can be used to activate the enzyme. In terms of the degree of dependence of the enzyme, the decomposition of the quadratic formula, the decomposition of the quadratic equation, the quadratic decomposition of the quadratic equation, the decomposition of The latter is based on the fact that the water atom is derived from [^ 3H] [^ 2H]. The results show that the number of carbon is more than 3. The number of carbon is more than 3. The enzyme C-Co is combined with the active one. The results show that the activation is very important. The results show that the activation is very important.

项目成果

虎谷哲夫: The Journal of Biological Chemistry. (1987)

Tetsuo Toratani：生物化学杂志（1987）。

虎谷哲夫: The Journal of Biological Chemistry. 261. 9289-9293 (1986)

Tetsuo Toratani：生物化学杂志 261. 9289-9293 (1986)